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目的:通过用改造过的E.clon BL/21工程菌株来实现对融合蛋白TAT-tCNTF的可溶性表达,并对获得的蛋白进行活性鉴定。方法:使用转化入PBV220-IAT-tCNTF的工程菌株对目标蛋白进行表达,产物过阴离子交换柱,并经WESTERN-BLOT和TF-1细胞增殖实验鉴定目的蛋白的活性。结果:目的蛋白在菌株中大量表达,其中约40%左右的蛋白以可溶的形式表达,经纯化后的蛋白产率为2mg·L-1,经WESTERN-BLOT、和TF-1细胞增殖实验鉴定显示目的蛋白保留了CNTF的活性,并具有比rhCNTF更好的促TF-1细胞增殖的效应。结论:本方法实现了TAT-tCNTF蛋白的部分可溶性表达,为其扩大生产和进一步开发奠定了基础。