由于蛋白质翻译后修饰的发生,使得蛋白质具有更完整的功能以及更复杂的结构。棕榈酰化修饰作为蛋白质翻译后修饰的其中一种,可以调节蛋白与蛋白之间的相互作用[1],调控蛋白质的稳定性以及活性,促进蛋白质定位膜脂筏等,并且在细胞代谢、信号传导、细胞凋亡、疾病的发生和癌变中都起着重要的作用。CD36作为含有4个棕榈酰化位点的棕榈酰化蛋白发挥着重要的作用,还作为脂肪酸转位酶负责转运长链脂肪酸,在脂代谢中发挥重要作用。实验室前期的研究发现,CD36被棕榈酰基转移酶DHHC4和DHHC5棕榈酰化后分选到细胞质膜,并进行脂肪酸吸收,但是棕榈酰化修饰的CD36是如何被转运到质膜上的,目前并不清楚。小G蛋白（Small GTPases）在细胞内膜泡的转运中扮演着重要的角色。本研究首先通过在3T3-L1细胞中,对于在脂肪组织中表达丰度相对较高的小G蛋白通过shRNA进行了筛选,发现RAB43和ARF6这两个小G蛋白对于维持CD36的质膜定位是必需的。随后在HeLa细胞中敲低ARF6后CD36定位在高尔基体,敲低RAB43后CD36定位在内质网上,更加证明了这两个蛋白对于CD36转运的重要性。除了定位发生改变外,我们同样检测了敲低这两个基因后CD36的棕榈酰化水平是否有影响,结果同样表明,在HeLa细胞中,不管是敲低RAB43还是ARF6,CD36的棕榈酰化水平都有明显的降低。在脂肪酸吸收方面我们发现,在3T3-L1细胞中敲低RAB43和ARF6后细胞吸收的脂肪酸也有所减少。我们将进一步探究RAB43和ARF6调控CD36上膜的机制,本实验为进一步揭示CD36的转运机制以及蛋白质棕榈酰化对于代谢调控提供了理论基础。