本文首先从人类胎脑cDNA文库以及多组织成人cDNA文库中克隆到4个可能的CTD磷酸酶基因UBCP1，Tim50L1，MCP1及DUH，它们编码的蛋白都含有与FCP1和SCP1相同的CTD磷酸酶催化结构域。UBCP1的cDNA全长2215bp，编码含318个氨基酸的蛋白。该基因定位在人类染色体5q33.3区域，含有11个外显子，跨度为22.7kb。UBCP1基因在各组织中的表达较广泛，在胎盘、肺、睾丸、卵巢组织中的表达量较高，而心、肝、肾、脾、直肠及外周血白细胞等组织的表达水平相对较低。EST分析、SAGE分析以及RT-PCR实验结果均一致地表明UBCP1在肿瘤组织中的表达水平显著上调，提示其与肿瘤具有相关性。原核表达的GST-UBCP1对磷酸酶通用底物pNPP具有磷酸酶活性，与FCP1和SCP1一样，其最适pH在5.0附近，且活性依赖于Mg2+。定点突变分析确定了6个对UBCP1磷酸酶活性有关键作用的保守氨基酸以及4个重要位点，大多数位点在FCP1及SCP1中也是高度保守的。提示UBCP1与FCP1及SCP1在结构及催化机理上的一致性。UBCP1对CTD具有明显的去磷酸化作用，并且优先作用于CTD重复序列中的第5位Ser，表明它是一个新的人类CTD磷酸酶并具有位点偏好性。除了CTD磷酸酶结构域，UBCP1的N端具有一个泛素类似结构域(UBLD)，UBLD中含有一个蛋白酶体相互作用基序(PIM)，提示UBCP1可能与蛋白酶体有相互作用。的确，通过酵母双杂交筛选到一个蛋白酶体的亚基HsN3，体外结合实验证明了UBCP1与HsN3相互作用的特异性，但UBLD对这种相互作用并不是必需的。绿荧光融合蛋白表达显示了UBCP1定位在细胞核内，并且UBLD对于UBCP1的入核有重要影响。