近年来，单分子检测技术的发展使得人们对于生物大分子与细胞的研究已经深入到分子水平。有关纳米粒子、生物大分子以及活细胞之间相互作用的研究受到了广泛关注。在单分子荧光成像技术的基础上，我们开始研究一系列生物大分子和细胞间的相互作用，主要内容包括：　　⑴使用激光共聚焦显微成像研究了乙肝表面抗原(HBsAg)进入细胞的方式和在细胞内的运动特点。利用荧光蛋白转染和染料标记的方法，我们可以实时检测HBsAg病毒颗粒与细胞膜的作用过程以及在细胞内的运动变化情况。研究表明HBsAg病毒颗粒在感染初期与细胞膜上的窖蛋白发生相互作用，并随着质膜内陷形成的内吞体囊泡进入细胞，这一过程同时依赖于微丝蛋白的驱动作用。通过对HBsAg颗粒的示踪，我们发现HBsAg颗粒在cos-7细胞中的运动主要以结合内吞体囊泡的方式进行。　　⑵研究了金纳米颗粒的功能化修饰以及与细胞的相互作用机制。实验结果表明，采用L-cys与Cy5进行功能化修饰后的金纳米粒子其粒径分布并未发生显著变化，可以用于在正常培养条件下进行细胞实验。使用药物抑制处理后进行荧光定量分析的结果表明在37℃时Au纳米粒子能够与Hela细胞膜上的胆固醇富集区结合并进入细胞内。　　⑶利用超分辨成像系统对于荧光探针标记的蛋白分子进行了dSTORM和PALM成像检测。在dSTORM成像实验中我们采用有机染料(Cy5)标记靶蛋白的方法，对三种免疫球蛋白进行dSTORM成像。结果表明它们具有不同的结构组成。对洁净玻片上单个Na+-K+ ATPases抗体的成像结果表明我们获得了大约24nm的成像分辨率。在PALM成像中我们利用mEos2蛋白标记的方法得到了Hela细胞线粒体及骨架蛋白的超分辨图像。　　⑷利用dSTORM成像我们研究了在近生理条件下Na+-K+ ATPases在红细胞（hRBC）内膜和MDCK细胞内膜表面的定位及分布。超分辨成像结果表明Na+-K+ATPases在这两种细胞膜表面的分布多呈聚集体状态，尺寸大小主要在40-200 nm之间。经环糊精处理破坏脂筏后，Na+-K+ ATPases的聚集分布明显减少，提示其在膜上的分布可能与脂筏结构有关。　　⑸利用dSTORM成像我们研究了近生理条件下Na+-K+ ATPases与BandⅢ在细胞膜上的定位和分布。结果显示这两种不同的蛋白质分子在膜上多以聚集分布状态存在，并且存在着共定位现象。对脂筏区的破坏导致两种蛋白的聚集分布程度均出现明显下降，表明它们在细胞膜上的分布与脂筏相关。