肌酸激酶(Creatine Kinase，CK)(ATP:Creatine N-phosphotransferase EC2.7.3.2)在能量代谢过程中起重要作用，它可逆地催化肌酸与ATP之间的转磷酰基反应。肌酸激酶不仅在生理功能上具有重要作用，在蛋白质体外折叠研究中还具有很大的优势。分子伴侣在预防与治疗折叠病方面具有极大地研究价值。分子伴侣，阻止错误折叠与聚沉的发生，促进蛋白质的正确折叠，从根本上降低了相关折叠病的发病可能。但是当前研究的分子伴侣大都是普适性分子伴侣，专一性的分子伴侣还有待挖掘。我们考虑到抗体的专一性，所以我们拟从噬菌体抗体库中筛选scFv抗体，检测其可能的分子伴侣功能。　　 本文以人肌肌酸激酶为模式蛋白，用噬菌体抗体库筛选其scFv单链抗体。经过四轮筛选，通过ELISA检测，指纹图谱分析，DNA测序，我们获得了六株可以表达肌酸激酶抗体的菌株。我们首先表达纯化了A4、A5两种抗体进行研究。我们发现抗体A4在抑制蛋白质聚沉效果显著，并且内源荧光显示其促进了肌酸激酶的构象的恢复。但是在肌酸激酶复性的活性检测上，我们发现其有一定的抑制作用。我们将肌酸激酶的肽链，以12个氨基酸为一组，后一组向后错位一个氨基酸，依次逐个合成，固定在膜上，然后利用蛋白印迹的方法来检测抗体与肌酸激酶的结合位置，来解释肌酸激酶复性中的问题。我们发现A4与肌酸激酶肽链结合的位置可能为5-14;129-140;251-254;269-274;313-322。从这些氨基酸位置和性质看，A4抑制聚沉并非通过直接与肌酸激酶的疏水区结合实现的。肽段129-140靠近酶活性区域，该肽段与A4的结合后，在去折叠的肌酸激酶复性过程中，结合的A4在空间上产生位阻效应，影响了酶的活力恢复。