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目前从微生物代谢产物中分离到具抑菌活性物质大多为小分子量的蛋白或多肽。本实验室在前期研究中从中华稻蝗前肠分离出SDLH菌株，经16s rDNA等方法鉴定为肠杆菌科（Enterobacteriaceae）沙雷氏菌属（Serratia Bizio）粘质沙雷氏菌（Serratia marcescens），其发酵产物对金黄色葡萄球菌（Staphylococcus aureus）有较强抑制作用。本文旨在对其发酵产物中具抑菌活性的物质进行分离纯化，以期得到抑菌活性蛋白或抗菌肽，为进一步研究和开发奠定基础。 本文通过用(NH4)2SO4法和PEG6000法提取抑菌蛋白粗品，采取测定抑菌活性、蛋白含量和PAGE等手段来确定一种合适的抑菌蛋白提取方法。结果表明，两种方法得到的蛋白物质抑菌活性相同，PEG6000法得到的杂蛋白较少，主要为下一步实验希望得到的小分子蛋白，加之操作方便，故实验使用PEG6000法提取抑菌蛋白。 测定抑菌蛋白在不同条件下（室温放置时间、不同温度、不同pH等）的稳定性，来确定分离纯化的最佳条件。结果显示，蛋白在短时间(≤48h)、常温(20～40℃)、中性(pH6～7)条件下抑菌活性稳定，长时间(≥96h)、高温(≥50℃)、酸性(pH≤4)、碱性(pH≥8)条件下抑菌活性显著降低。确定选择pH6.8 Na2HPO4-NaH2PO4缓冲液，常温下48h内完成分离纯化过程。 用DEAE-32层析、Sephadex G-50层析等手段分离纯化抑菌蛋白。DEAE-32层析（0.05mol/L平衡，流速为1.0mL/min，0～1mol/L的NaCl溶液线性梯度洗脱）收集的3个洗脱峰中，峰Ⅱ具有较强抑菌活性(抑菌圈d≥10mm)，PAGE检测为多条带。活性峰Ⅱ经过Sephadex G-50层析(0.05mol/L pH6.8 Na2HPO4-NaH2PO4缓冲液洗脱，流速1.0mL/min)收集的2个洗脱峰中，峰Ⅰ无抑菌活性，峰Ⅱ具抑菌活性(抑菌圈d=5～10mm)，峰Ⅱ经PAGE检测为单一条带。得到电泳纯抑菌蛋白，分子量约17.0 KD。 测定提纯抑菌蛋白对部分酶制剂和有机溶剂的敏感性，研究蛋白质的部分理化性质。抑菌蛋白对Proteinase K（抑菌效果下降78.6％）和Pronase(抑菌效果下降71.4％)敏感，对Trypsinase不敏感（抑菌效果不变）。对有机溶剂氯仿敏感（无抑菌效果）。 计划下一步对该抑菌蛋白进行HPLC鉴定，MS测定其精确分子量，电镜技术等探讨其抑菌作用机理。