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肌质网Ca2+-ATPase和质膜Ca2+-ATPase是负责降低胞内Ca2+浓度的两条主要途径中非常重要的两个Ca2+转运酶。本篇论文围绕脂筏对肌质网Ca2+-ATPase活性的调节问题进行了研究。分为三部分：
1.从猪心肌中通过差速离心和高离子强度抽提的方法得到肌质网囊泡，经形态、性质及功能的检验，证明得到的肌质网囊泡是封闭的，基本无质膜和线粒体等细胞器的污染，并且具有Ca2+依赖的ATP水解活性，及转运Ca2+的能力，同时也具有被肌质网Ca2+-ATPase的特异抑制剂——Thapsigargin抑制的特点，表明得到的肌质网囊泡不仅具有生理功能，而且还有较高的纯度，为进一步研究提供了良好的实验材料。
2.脂筏结构不仅存在于质膜，在高尔基体、膜蛋白运输通路中的内质网囊泡膜中也有类似的结构微区。肌质网是肌细胞中特化的内质网，其功能主要在于维持胞内的Ca2+平衡。我们利用蔗糖密度梯度漂浮的方法，从基本上无质膜和线粒体等细胞器污染的肌质网膜中分离了低密度的、低温度下不溶于非离子去污剂TritonX-100的膜微区，即肌质网膜的不溶于去污剂的组分——SRIC，并对其进行了性质的鉴定，发现它富含鞘磷脂和胆固醇，并富集脂筏的标志分子GM1。Caveolin-3(Cav-3)是Caveolae的结构和标志蛋白，定位于肌细胞的质膜。另外，免疫印迹结果显示Cav-3在SRIC微区中富集。上述结果进一步提示肌质网膜中可能也具有“脂筏”结构。对肌质网Ca2+-ATPase蛋白在膜上的分布情况及其活性进行了分析，肌质网Ca2+-ATPase既存在于SRIC，又存在于肌质网膜的溶于去污剂的组分，即SRSC微区中，但是只有位于SRIC中的肌质网Ca2+-ATPase才表现出很高Ca2+依赖的ATP水解活性和Ca2+转运活性，这说明肌质网Ca2+-ATPase与SRIC的结合对于其功能活性是必需的。利用不同的去污剂，1％TX-100，0.1％TX-100，1％Lubro，0.5％Lubro溶解肌质网膜，提取得到的SRIC结构组成并不等同，但均支持肌质网Ca2+-ATPase只是与SRIC结构结合，才具有功能活性。以上结果提示肌质网膜中的“脂筏”结构对Ca2+-ATPase活性的表现具有重要的作用。
3.从组织的水平，确定质膜Ca2+-ATPase(plasmamembraneCa2+-ATPase,PMCA)的分布。从SD大鼠脑中通过差速离心和蔗糖密度梯度离心得到较纯的质膜，为进一步研究提供了良好的实验材料。然后我们利用蔗糖密度梯度漂浮的方法，从基本上无细胞器污染的肌质网膜中分离了低密度的、低温度下不溶于非离子去污剂的膜微区，即质膜的不溶于去污剂的组分——SRIC，并对其进行了性质的鉴定。GM1是脂筏的标志性脂类成分，免疫印迹的实验结果表明GM1只富集于脂筏区，说明提取得到的样品具有脂筏结构。另外，Na+-K+ATPase是质膜的标志性蛋白，免疫印迹的实验结果发现此酶在筏区和非筏区都有分布，但此酶在筏区和非筏区分布的量不同，而且量的分布变化和所用去污剂也有一定关系。此外，用免疫印迹分析PMCA只存在于非筏区。