腊梅花外型美观,抗寒俱香,自古以来都具有极高的食用,药用保健价值。本文以腊梅花为原料,采用室温破碎提取,低温有机溶剂脱色除杂沉淀,结合盐析透析等步骤制备出一定蛋白质纯度的腊梅花蛋白粉,并考察了制备蛋白粉的抗氧化性能及淀粉酶、蛋白酶活性,拟定了纯化制备路线,获得了从腊梅花中提取制备活性蛋白粉的方法。文章对腊梅花中α-淀粉酶进行了分离纯化,获得了一定的纯化倍数及酶得率,考察了腊梅花中α-淀粉酶的最佳反应温度及pH。本文为深入分离开发该资源提供了一定数据支持,其结论如下:（1）腊梅花中分离制备活性蛋白质粉的工艺路线考察。首先比较了丙酮干粉法和缓冲液直接提取法对腊梅花中活性蛋白提取率的影响,选择缓冲液直接提取法进行粗蛋白液提取。进一步以蛋白提取率为指标,分别考察了离子强度、pH、温度、料液比、提取时间等因素对提取率的影响,优化了提取条件。在对粗蛋白液的纯化过程中,考察了丙酮洗脱除杂、硫酸铵盐析、透析除盐等工艺对纯化效果的影响。获得蛋白提取工艺参数为:pH为7.2,温度为25℃,料液比（W:V）为1:6,离子强（NaCl）为0.2M,提取时间为4h可获得最高的蛋白提取率,达到了31%。纯化效果良好,产品为浅黄白色蛋白浓缩物,纯度达到了66%。（2）文章进一步考察了制备腊梅花中蛋白质粉抗氧化能力的强弱及淀粉酶、蛋白酶活性,以期对制备蛋白粉的生物活性功能及酶活性保存能力做出测评。结果显示,未灭活制备蛋白粉自由基清除力达84.7%,蛋白成分灭活后为74.2%,清除率变化不大。在腊梅花水溶剂提取液中,结果大致相同,未灭活提取液自由基清除率为93.2%,蛋白成分灭活后为81.4%,制备蛋白中蛋白质抗氧化能力相对较弱。本章的实验结果同时揭示所制备的活性蛋白粉淀粉酶及蛋白酶活性得到了较好的保护和纯化,其分别得到了3.62和1.49倍数的纯化,其中淀粉酶比活力为262.94U·mg^-1,蛋白酶比活力为12.32U·mg^-1。（3）基于上述实验结果,腊梅花淀粉酶比活力达到了262.94U·mg^-1,具有较高生物活性,对α—淀粉酶进行了分离纯化,并对其最佳反应温度及pH进行了测定。通过制备腊梅花丙酮干粉,硫酸铵分段盐析,透析除盐,聚乙二醇20000浓缩干燥,DEAE52纤维树脂纯化等步骤的考察,获得DEAE52纤维树脂对目标酶最佳吸附洗脱条件为:最佳树脂吸附pH为7.5,最佳洗脱离子强度为0.5M NaCl。通过DEAE-52树脂吸附洗脱后,酶活得到了7.4倍的纯化,酶得率为10.4%,得率较高,为一条理想的纯化方案。通过对腊梅花中α—淀粉酶最佳反应pH值和温度的研究,我们发现其在pH为4,反应温度为40℃时,具有最大的酶活力,pH在3～8,温度在20～70℃范围内,均有较好的反应活性,揭示其良好的pH和温度适应性。本文的研究结果为更广阔的开发利用腊梅花资源提供了一条思路,所得的数据制备腊梅花活性蛋白粉提供了一定的支持。本文的考察表明,腊梅花中α—淀粉酶具有较广的温度和pH适应性,具有较好的应用前景,值得进一步深入开发研究。