SPD₁590是肺炎链球菌铁摄取系统piuABCD/piaABCD/pitABCD三敲除株中显著高表达的蛋白,其具体生物学功能至今未知。为探究SPD₁590蛋白在肺炎链球菌金属转运及毒力中的功能,利用分子克隆和表达纯化技术获得SPD₁590蛋白,再经非变性凝胶电泳、紫外分光、荧光分光光度计以及蛋白酶K酶解等研究SPD₁590蛋白与血红素（Hemin）的结合能力以及构象变化;绘制各菌株处理后的家蚕的存活曲线;利用qRT-PCR检测经细菌处理后的A549细胞中炎症因子的表达量变化;结合定量蛋白质组学技术鉴定SPD₁590蛋白敲除株（△1590）和过表达株（WT+p169-1590）中的差异表达蛋白,深入挖掘该蛋白的生物功能。通过克隆,表达和纯化,获得了较高纯度和高产率的SPD₁590蛋白;非变性胶,紫外光谱和荧光光谱结果表明SPD₁590蛋白能够结合血红素,解离常数为2.4±0.05μM;蛋白酶K酶解实验显示SPD₁590结合血红素后,抗酶解能力增强;而qRT-PCR结果显示,A549中的促炎因子在△1590处理组中下调;iTRAQ定量蛋白组学数据中,△1590的差异表达蛋白主要集中在ABC转运系统,糖代谢,嘧啶代谢和二成分系统等通路,且肺炎链球菌中一些已知的毒力因子如PspA,LytA,LuxS和CbpD在△1590中低表达,qRT-PCR实验验证了该结果。肺炎链球菌中的SPD₁590蛋白可以结合血红素,且结合血红素后其空间构象发生变化;SPD₁590可能直接参与细菌的血红素转运,或通过调控其他ABC铁转运系统以及糖代谢等通路干预细菌的铁运输;并且通过影响肺炎链球菌中多个关键毒力因子的表达,从而影响细菌感染宿主的毒力。