以棉铃虫的蛹为材料,通过硫酸铵沉淀分级分离、Sephadex G-200分子筛柱层析和DEAE-32离子交换柱层析纯化,获得聚丙烯酰胺凝胶电泳单一纯的N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶酶（NAGase,EC3.2.1.52）制剂。纯酶的比活力为2678.79 U/mg。酶催化对-硝基苯-N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖水解的最适pH为5.63,最适温度为55℃。该酶在pH 4～8区域较稳定,而在pH>8能迅速失活;酶促反应符合米氏方程,K_m为0.1629 mmol/L,V_m为10.73μmol/L/min,活化能为66.24 kJ/mol。酶分子的分子量为89.3 kD。 研究金属离子对棉铃虫NAGase活力的影响。结果表明,Na⁺、K⁺和Li⁺等金属离子对酶活力没有任何影响。Mg²⁺、Ca²⁺、Co²⁺对酶活力影响不显著,Zn²⁺、Cu²⁺、Cd²⁺、Al³⁺、Hg²⁺和Pb²⁺对该酶有不同程度的抑制作用。研究Cu²⁺、Al³⁺、Zn²⁺、Hg²⁺和Pb²⁺的抑制作用动力学,结果表明:这些金属离子对酶均表现为可逆抑制作用,Cu²⁺的抑制类型为混合型,抑制常数K₁为0.23 mmol/L,K_IS为1.49 mmol/L。Al³⁺为竞争性类型,抑制常数K₁为6.42mmol/L。Hg²⁺为混合型,抑制常数K₁为28.43μmol/L,K_IS为2.25μmol/L mmol/L。Pb²⁺为非竞争性抑制,抑制常数K_IS为0.3208mmol/L。Zn²⁺为竞争性类型,抑制常数K_I为1.158 mmol/L。Zn²⁺对酶的pH稳定性的影响不明显,而有Zn²⁺存在时,在30-40℃范围内,酶是稳定的,温度高于50℃后,随着Zn²⁺浓度的增加,酶的热失活程度可以缓解。 用金属螯合剂（EDTA）处理棉铃虫NAGase后可使酶活力完全丧失,说明该酶活力的发挥与某些的金属离子有关。 研究几种有机溶剂对棉铃虫NAGase的活力与构象的影响。结果表明:甲醇、乙醇和乙二醇对酶有先扬后抑作用,正丙醇和丙三醇对酶有失活作用。多元醇中的乙二醇对酶的效应是先扬后抑,丙三醇不同的浓度均可使酶活力下降,两者相比,丙三醇对酶的失活作用略比乙二醇的强。甲醛对酶的活性有抑制作用,是一种可逆混合型抑制作用。抑制常数K_I与K_IS分别为