Deg/HtrA蛋白酶存在于细菌、古细菌和真核生物等很多生物体中，这些不需ATP而作用的丝氨酸蛋白酶在蛋白质的质量控制中发挥重要的作用。它们通常以三聚体形式或更高的聚集状态存在，通过蛋白酶功能或分子伴侣功能发挥作用。集胞藻6803作为一种研究光合作用、细胞代谢和能量再生的模式生物，包含三种Deg蛋白酶，分别是HhoA、HhoB以及HtrA。这三种Deg蛋白酶与集胞藻应对高温、强光等逆境胁迫、集胞藻的向光性以及分泌和运输作用相关。这三种Deg蛋白酶与叶绿体中的同源蛋白不同，它们不能降解光系统Ⅱ中的D1蛋白。HhoA对非特异性底物β-casein的酶活性最强，且能够发挥降解PsbO和RbcS的作用，其活性受到二价金属离子的影响。　　通过体外重组的方法，我们将HhoA蛋白的编码基因构建到大肠杆菌载体pET22b，转化大肠杆菌表达感受态BL21(DE3)，通过体外表达及纯化获得目的蛋白。其底物PsbO和RbcS通过相同的方法获得蛋白。将状态均一、纯度较高的HhoA蛋白生长晶体，筛选到的蛋白晶体经过优化，利用X射线衍射，得到2.5(A)的衍射数据。通过分子置换解析了晶体的结构。通过电感耦合等离子体发射光谱仪测定了HhoA对Zn2+的结合特性，通过微量热泳动技术和等温滴定量热法测定了Zn2+、Cu2+和Ni2+的结合常数。　　通过对晶体结构的分析发现，HhoA是由两个三聚体二聚化形成的笼状结构，两个三聚体之间仅通过氢键结合，LA loop具有较强的摆动性，在结构中没有发现其密度。HhoA的结构相比已知Deg蛋白酶具有更大的内部空腔，这与其较强的酶活以及分子伴侣活性是相适应的。每个单体的PDZ结构域结合着一个共纯化与共结晶的小肽。本文分别以-casein、PsbO以及RbcS为底物，验证了重组蛋白的蛋白酶活性。将活性中心催化三联体的Ser237突变为Ala，蛋白酶活性几乎丧失;将PDZ结构域截去后，蛋白酶结构域的催化效率极大降低。每个三聚体蛋白本底结合一个Zn2+，HhoA对Zn2+、Cu2+和Ni2+的亲和力递减;但其不能结合Ca2+、Mg2+以及Mn2+。　　体外生化实验表明，Ca2+、Mg2+、Mn2+能够促进HhoA的蛋白酶活性，而Zn2+、Cu2+和Ni2+抑制其活性。这三种金属离子对HhoA蛋白酶活性的抑制作用受到浓度的影响。随着Zn2+、Cu2+或Ni2+浓度提高，它们对HhoA活性的抑制作用先增强后减弱，酶活表现出先降低或升高的变化趋势。我们推测所有的二价金属离子都能够促进酶活，且浓度越高，促进效果越明显;而Zn2+、Cu2+和Ni2+在促进酶活的同时，结合到蛋白上行使抑制酶活的功能。随着离子浓度的增高，它们与蛋白的结合逐渐饱和，抑制作用不再增加，而不依赖于结合蛋白的促进作用继续增加，从而表现出抑制作用先增强后减弱、酶活先降低后增高的现象。该推理目前并未得到实验验证，有待进一步的揭示。　　本文还发现了HhoA具有分子伴侣功能，且受到温度的调控:即低温下HhoA行使分子伴侣功能，而温度较高时主要表现为蛋白酶活性。