小泛素相关共价修饰物SUMO(small ubiquitin-related modifier,SUMO)分子是一种类泛素蛋白(ubiquitin-like proteins,Ubls),参与到蛋白质翻译后修饰。SUMO修饰途径(sumoylation pathway)能够通过可逆性修饰靶蛋白,参与靶蛋白的定位及功能调节等过程。SUMO前体分子在Ulp/SENPs蛋白酶作用下切去C末端露出双甘氨酸后成熟,与E1活化酶(Aos1和Uba2组成的异源二聚体)形成硫酯键完成对SUMO分子的活化,随后SUMO分子转移至E2结合酶(Ubc9),形成SUMO-E2中间体,SUMO在E3连接酶的协助下完成对靶蛋白的修饰过程。并且在蛋白酶的作用下,完成去SUMO过程。SUMO修饰的研究主要集中在酵母和哺乳动物中,在丝状真菌中的研究相对较少,仅对白色念珠菌(Candida albicans)、构巢曲霉(Aspergillus nidulans)和黄曲霉(Aspergillus flavus)中展开初步研究。因此,我们以灰霉菌为研究对象,展开SUMO修饰路径的生物学功能研究,拓宽真菌中SUMO修饰功能的理解。本文通过基因敲除以及回补的方法对灰霉病菌中SUMO修饰路径中关键元件Bc Ulp1、Bc Smt3、Bc Aos1、Bc Uba2、Bc Ubc9的生物学功能进行了研究,发现:1)与野生型B05.10相比,敲除突变体ΔBc Ulp1、ΔBc Smt3、ΔBc Aos1、ΔBc Uba2和ΔBc Ubc9均出现生长缺陷,具体表现为生长速度减慢、产孢能力严重受损,其中ΔBc Uba2、ΔBc Aos1和ΔBc Ubc9缺陷更为明显,并且色素合成表达量下降明显。2)相比较野生型B05.10,各元件敲除突变体的致病力均减弱,而且ΔBc Uba2、ΔBc Aos1和ΔBc Ubc9致病力下降较ΔBc Ulp1和ΔBc Smt3严重。3)各元件敲除突变体对DNA损伤和低温胁迫表现超敏感,对咯菌腈和雷帕霉素表现敏感度增加。4)通过亲和捕获的方法寻找到了在低温胁迫下与SUMO结合酶E2的互作蛋白Bc Cof A和Bc Hsp70,酵母双杂进一步验证了它们与E2的互作,而且表型测定发现ΔBc Cof A和ΔBc Hsp70低温敏感。本研究发现灰霉病菌中的SUMO修饰途径调控了病菌的生长、产孢、致病、低温和DNA损伤的适应性,帮助拓宽真菌中SUMO修饰功能的认识。