琥珀酰辅酶A(:)3-羰基酸辅酶A转移酶(SCOT;EC2.8.3.5)在酮体代谢过程中发挥作用，是这一过程的限速酶。截至目前，大量的研究表明SCOT在哺乳动物中存在于细胞的线粒体中，在线粒体内发挥催化作用。酮酸中毒是病理性的，体内酮体的浓度可以作为检测是否是酮酸中毒的标志。酮酸中毒的情况下，人体无法足够地控制酮类的产生，体内酮体过多无法得到利用堆积在体内导致血液的pH极大地下降，严重时可致使人昏迷甚至导致死亡。包括人类、猪心脏、羊的肾脏、鼠脑中的CoA转移酶已得到了研究，转移酶发生作用的机制是乒乓机制。我们对模式生物黑腹果蝇（Drosophila melanogaster）体内的琥珀酰CoA转移酶进行了研究。我们首先对黑腹果蝇中该蛋白进行了二级结构预测，通过预测结果截掉了该蛋白氮端的33个氨基酸，这些氨基酸在二级结构上表现为无规则卷曲的结构，不利于晶体的生长;因此我们构建了pET28a-his-TEV-CG1140(34-516aa)的重组质粒，转化大肠杆菌（Escherichia coli）BL21(DE3)菌株表达蛋白，通过亲和层析及凝胶排阻层析纯化了黑腹果蝇中的SCOT(DmSCOT)蛋白，利用气象扩散坐滴法得到了该蛋白的晶体，经过X-ray衍射数据收集和数据处理后解析了该蛋白的晶体结构。我们获得的DmSCOT蛋白的晶体分辨率是2.64(A)，空间族群属于P212121，单位晶包的参数是a=76.638，b=101.921，c=122.457，α=β=γ=90°。DmSCOT拥有典型的SCOT蛋白的三级结构，即采用了开放的α/β折叠。DmSCOT的单体由N末端(1-247aa)和C末端(259-484aa)结构域组成，每个结构域都含有α/β/α模式，结构的中间部分是7条β折叠片。二聚体的分子表面涉及了两个单体分子的63个氨基酸残基，生物学相关的DmSCOT的二聚体表面有疏水相互作用和一些β折叠片间形成的氢键。共有十二个氢键参与相互作用，包括单体上的氨基酸残基如下:Glu104，Arg107，Gly110，Ala111，Lys186，Arg189，Asp218，His221，Arg353 and His356;很多疏水作用和一些盐键也参与稳定了二聚化表面。DmSCOT第307位的谷氨酸相当于猪心脏SCOT蛋白的第305位谷氨酸残基，这一位点在SCOT蛋白中是相当保守的活性位点。DmSCOT和猪心脏SCOT蛋白在几个环的结构上存在构象的不同。最明显的不同是DmSCOT的第125-157位的氨基酸序列，这一序列形成了额外的三个β发夹结构。猪心脏SCOT和DmSCOT CoA结合位点的重合结构表明CoA结合位点的氨基酸残基是高度保守的，猪心脏SCOT中结合CoA的口袋同样存在于DmSCOT蛋白。