许多链霉菌次级代谢产物具有很强的生物活性，被广泛应用于食品、医药、农业等领域。这些次级代谢产物大部分由聚酮合酶(PKS)和非核糖体肽合成酶（NRPS）合成，酰基载体蛋白(ACP)/肽基载体蛋白(PCP)分别是PKS/NRPS的核心结构域。磷酸泛酰巯基乙胺基转移酶(PPTase)催化PKS中ACP、NRPS中PCP以及脂肪酸合酶(FAS)中ACP的辅基化，对PKS、NRPS和FAS的活性起不可或缺的作用，PPTase根据结构的差异可以分为Ⅰ型、Ⅱ型和Ⅲ型。　　本论文首先研究了4个细菌中PPTase的功能。纳他霉素工业菌株恰塔努加链霉菌L10含有2个PPTase，通过体外生化反应和体内基因敲除表征了它们的功能;通过改造辅基化网络得到了一株纳他霉素产量提高、发酵周期缩短的高产菌株。他克莫司(FK506)工业菌株筑波链霉菌YN06含有5个PPTase，是已知物种中PPTase数量最多的，体外表征结果表明5个PPTase都具有催化ACP/PCP辅基化的活性，它们对ACP/PCP的底物选择性各不相同。绝大部分细菌都含有至少1个Ⅰ型PPTase和至少1个Ⅱ型PPTase，而流感嗜血杆菌RD和蓝藻Synechocystis sp.PCC6803中都是仅含有一个Ⅱ型PPTase（分别为Hppt和Sppt），体外表征结果表明两者既能催化次级代谢Ⅰ型PKS中ACP的辅基化，也能够催化初级代谢FAS中ACP的辅基化。　　本论文其次研究了Ⅱ型PPTase结构与功能的关系。对于镁离子结合残基与活性的关系，将SchPPT和Hppt中镁离子结合残基进行突变，体外生化反应和体内表征结果表明第一和第三个镁离子结合残基是PPTase活性所必需的，而第二个镁离子结合残基对PPTase活性重要但并非必需。对于Ⅱ型PPTase的N端/C端与底物选择性的关系，体外表征结果表明SchPPT的N端对其活性不可或缺， SchPPT的C端可能决定其底物选择性。　　本论文最后初步研究了Ⅱ型PPTase的进化规律。已知的Ⅱ型PPTase可以分为3个镁离子结合残基型（含Asp-Glu-Glu三联体）和2个镁离子结合残基型（含Asp-Xxx-Glu三联体），以上两个三联体的第二个残基在相似的物种中具有相对保守性;蛋白同源性分析与基因同线性分析结果暗示，动物中Ⅱ型PPTase来自于同一个祖先，植物中2个镁离子结合残基型PPTase来自于同一个祖先，植物中3个镁离子结合残基型PPTase可能来自于原核生物的基因水平转移。　　综上所述，本论文表征了9个PPTase的功能，研究了Ⅱ型PPTase结构和功能的关系及Ⅱ型PPTase的进化规律，拓宽了人们对PPTase的认识，为改造PPTase以提高其活性和底物选择性、重构工业菌株中PKS和NRPS辅基化网络以提高特定PKS和NRPS产物的产量奠定了基础。