抗菌肽又被称为抗微生物肽，是生物体在免疫应答过程中所形成的一种拥有广谱抗病毒、细菌、真菌作用的活性多肽因子，相关科学研究已经证明其是生物体先天免疫应答过程中的关键因子。鉴于无脊椎动物本身是缺乏特异性免疫机制，全部依靠其原有的免疫系统来抵抗防御病源的侵害，因此，对抗菌肽分子的挖掘和调控机制的研究有助于我们深入了解机体原有的免疫防御机制。　　本研究通过EST测序，利用 cDNA末端快速扩增（RACE）技术，从紫贻贝中克隆到了抗菌肽Defensin基因的全长cDNA，该cDNA序列全长为481 bp，其中包含开放阅读框（Open Reading Frame，ORF）是186 bp，编码61个氨基酸；5非编码区（UTR）为95 bp，3非编码区（UTR）为200 bp，有ployA尾巴。结构分析发现，紫贻贝抗菌肽Defensin包含成熟肽和信号肽两个部分，其中成熟肽部分由38个氨基酸组成，信号肽由23个氨基酸组成。分析显示，Defensin成熟肽包含18个疏水性氨基酸，带有5个净正电荷，三级结构分析显示其包括α螺旋和β折叠片层结构，这些都符合抗菌肽的净正电荷、双亲性等基本特征。　　本实验利用实时荧光定量PCR的方法检测了Defensin基因在紫贻贝6个组织（肝胰腺、鳃、性腺、外套膜、肌肉、血淋巴）中的表达情况。组织分布结果显示，紫贻贝Defensin基因在六个组织中均有表达，其中Defensin基因在肝胰腺中的表达量最高，而在肌肉中的表达量最低。鳗弧菌刺激紫贻贝发现，血淋巴中Defensin基因表达量在12和48 h时最高分别为20.3和20.6，在96 h时恢复到5.5；鳃中Defensin基因表达量在12 h时最高为9.6，在96 h时降低到5.4；而在肝胰腺中Defensin基因表达量逐渐升高在12 h时达到最大值5，之后逐渐减低在48 h时为1.05而后在96 h时升高到为1.56。　　为了更深入的了解Defensin基因的抗菌活性，对Defensin基因的成熟编码区添加BamH I和Hind III两种限制性内切酶的酶切位点并对表达载体PET-32a(+)进行双酶切处理，构建重组表达载体，并将其转化到大肠杆菌BL21中诱导表达，得到的蛋白分子量为23.5 kDa，理论等电点为6.5。重组表达得到的rDefensin经镍柱纯化、复性后进行抑菌实验，实现结果显示，rDefensin具有广谱抗菌的特性，重组Defensin对藤黄微球菌、奇异变形杆菌、鳗弧菌以及产气肠杆菌的杀伤作用比较明显，最小抑菌浓度（MIC）分别是：0.45 mg/ml、0.9 mg/ml、0.45 mg/ml、0.225 mg/ml。