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本文对预苯酸脱氢酶的酶学特性进行了探讨。本研究重组结核杆菌预苯酸脱氢酶在大肠杆菌BL21(DE3)中进行了表达，通过亲和纯化获得高纯的重组蛋白，HPLC和质谱证明所得的确为重组目的蛋白。同时通过肠激酶得到切除其N端His-tag的重组。PDH。通过测试pH，温度和Na<+>阳离子对酶活反应的影响确定了最优的反应条件。在此反应条件下，获得该酶对底物预苯酸和NAD<+>的各项酶学参数。实验中发现N端His-tag对酶活性的影响很小。另外，通过体外实验证明结核杆菌的预苯酸脱氢酶是个单功能酶，不具有分支酸异构酶活性。