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本文对Snapin蛋白在神经系统及内体溶酶体系统的功能进行了研究。神经递质释放是神经元进行信息传递的基础活动，受到机体复杂而又精确的调节。目前发现SNARE复合物是所有膜融合过程所需的核心蛋白复合物，在神经系统中介导神经递质囊泡在突触前膜的搭靠与融合过程，SNARE复合物本身的调节一直都是突触传递研究中的热点。Snapin蛋白是由酵母双杂筛选出的t-SNARE之一的SNAP-25结合蛋白，它被发现通过与SNAP-25的直接作用调节SNARE复合物和突触囊泡上的钙离子感受器synaptotagmin I结合，从而影响突触传递的过程。在以前工作的基础上，我们进一步用磁珠免疫分离和蛋白质相互作用的生化方法鉴定出：Snapin与synaptotagmin一起位于神经递质囊泡上；它可以和脑内SNAP-25直接结合，并同synaptotagmin I共存于同一蛋白复合物中。这些结果更加肯定了Snapin通过与synaptotagmin和SNAP-25的直接作用对神经递质释放过程进行调控。除神经系统外，Snapin同时在全身各组织中均有表达，提示它具有广泛的生物学功能。近来Snapin被发现是溶酶体相关颗粒复合物之一，该复合物在溶酶体及溶酶体相关颗粒的起源生成中起作用。我们利用Snapin基因敲除鼠模型研究了该蛋白对溶酶体生成和功能上的影响。磁珠免疫分离技术发现Snapin在非神经组织内位于细胞的内体、溶酶体系统；激光共聚焦显微镜和电镜观察发现，Snapin基因敲除引起胞内次级内体堆积，且这些次级内体包含着大量未消化的内吞物，这一现象在外源性表达Snapin基因后得以恢复；荧光生长因子降解检测显示Snapin基因敲除后，溶酶体不能有效降解内吞的生长因子及其受体；同时蛋白电泳和免疫组化染色显示在Snapin敲除细胞中，从高尔基体运输的酸性水解酶无法顺利转运到溶酶体形成有功能的成熟形式。溶酶体必须和内体、高尔基体相互作用以获得维持生成和功能所需的各种物质，我们的结果显示，Snapin作用在细胞内向溶酶体物质运输通路，它的缺失使溶酶体不能有效获得各种成分，造成溶酶体生成和功能缺陷。到目前为止，溶酶体相关颗粒复合物的成员只被报道在黑色素颗粒、血小板凝集颗粒等溶酶体相关颗粒的形成中发挥作用，Snapin是该复合物中第一个发现能同时影响溶酶体和溶酶体相关颗粒生成的亚基，证明这两种细胞器在起源上具有相似性。