病原物成功侵染植物取决于入侵病原物与其宿主之间适当的相互作用。翻译后修饰（Post-translational modification,PTM）在植物与病原物的互作过程中发挥着至关重要的作用。然而,对于病毒蛋白翻译后修饰的功能及其参与植物防御反应的分子机制仍有待于进一步研究。在本研究中,我们发现中国小麦花叶病毒（Chinese wheat mosaic virus,CWMV）富含半胱氨酸蛋白（cysteine-rich protein,CRP）的162位丝氨酸（Ser162,S162）和165位丝氨酸（Ser165,S165）可以被小麦丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶SAPK7（Ta SAPK7）磷酸化。突变分析表明,CRP在S162和/或S165的磷酸化可以促进CWMV的侵染。进一步研究发现,激酶Ta SAPK7在本氏烟中的同源蛋白NbSRK可以与CRP互作。在本氏烟中沉默NbSRK,干扰了S162和S165的磷酸化水平,抑制了CWMV的侵染,而瞬时过表达NbSRK促进了CWMV的侵染,以上结果表明激酶NbSRK通过磷酸化CRP的S162和S165参与CWMV致病。为了阐明S162和S165的磷酸化修饰促进CWMV侵染的分子机制。我们以CRP的模拟磷酸化突变体CRPS162/165D为诱饵,通过酵母双杂交系统筛选小麦c DNA文库。结果表明,CRPS162/165D能够与小麦RNA结合蛋白UBP1相关蛋白2C（TaUBA2C）互作,而CRP的非磷酸化突变体(CRPS162/165A)则不能与其互作。此外,在小麦植株中沉默TaUBA2C后,促进CWMV的侵染,而在小麦植株中过表达TaUBA2C则抑制了CWMV的侵染。综上,TaUBA2C对CWMV侵染起到负向调控作用。进一步分析显示,TaUBA2C可以诱导植物细胞程序性死亡和H2O2的迸发。亚细胞定位分析发现TaUBA2C定位于细胞核中,并在核中呈现聚集状态,利用RNA和DNA结合活性试验明确TaUBA2C具有RNA和DNA结合活性,同时利用RIP分析发现TaUBA2C与TaNPR1、Ta PR1和Ta RBOHD的pre-m RNA相关联。基于上述结果,我们得出结论:TaUBA2C通过结合TaNPR1、Ta PR1和Ta RBOHD的pre-m RNA,促进这三个靶基因上调表达从而诱导细胞程序性死亡和H2O2的迸发,抑制CWMV侵染。进一步通过瞬时表达后分离核蛋白的各个组分后发现,CRPS162/165D通过与TaUBA2C的互作改变了TaUBA2C染色质结合状态,从而干扰其与TaNPR1、Ta PR1和Ta RBOHD的pre-m RNA结合活性。综上所述,CWMV侵染过程中,CRP蛋白磷酸化后与TaUBA2C互作,并将其从染色质中解离出来,破坏其RNA和DNA结合活性,从而抑制了TaUBA2C介导的抗病反应,进而促进病毒侵染。本研究通过深度解析CRP磷酸化促进CWMV致病的分子机制,为植物病毒和寄主之间的军备竞赛提供了新见解。