本文采用溶胶-凝胶（sol-gel）固定化技术对本实验室自制的Candida sp．99-125脂肪酶和Rhizopus arrhizus BUCT-11脂肪酶进行修饰包埋，并将得到的固定化酶催化拆分手性化合物1-苯乙胺，以期获得高光学纯度的（R）-或（S）-N-乙酰-1-苯乙胺。文中针对脂肪酶的分离纯化与性质，有机相中脂肪酶拆分1-苯乙胺的工艺条件，以及固定化条件对脂肪酶活性和对映选择性的影响三个方面进行了探索和研究。 为了提高脂肪酶的酶活水平，实验采用简单的两步法，即离子交换层析和疏水层析法对Candida sp．99-125脂肪酶进行了纯化。该方法简单，便于规模化制备，纯化后脂肪酶的比活提高了10.0倍，达到27200U·mg^-1，收率为35.5％。经等电聚焦电泳分析得到四个同工酶，其分子量约为38kDa，等电点为4～6。酶学性质研究表明，纯化酶的最适反应温度为40℃，最适反应pH值为8.5。该酶具有良好的物理稳定性，在20℃下放置2d，其酶活收率达95％以上；在23℃、pH5～8的环境中保存15h，活性可保持在90％以上。Ca²⁺的活化效果最好，可使酶活提高30％以上；Tween80和Span60可提高该脂肪酶的活性，但幅度不大；而Fe²⁺，Cu²⁺和SDS对其有明显的抑制作用。 有机相中脂肪酶拆分1-苯乙胺的反应条件研究表明，以乙酸乙酯作为反应溶剂和酰基供体，在50℃下，190rpm的摇床反应7天，Candida sp．99-125脂肪酶可催化44.9％的1-苯乙胺发生转酯化，产物e．e．为10.8％；在Rhizopus arrhizus BUCT-11脂肪酶的催化下底物转化率为50.1％，产物e．e．为10.5％。两种脂肪酶的催化拆分效果相似，且对映选择性都不高。 对溶胶-凝胶法制备固定化酶的方法和条件进行了初步探索。利用正硅酸甲酯（TMOS）为硅源，以Tween80为表面活性剂，PEG 6000为改性剂，将Candida sp．99-125脂肪酶和Rhizopus arrhizus BUCT-11