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蛋白质分子的结构与功能紧密相关，它的局部错误折叠即可引起与之有关的疾病。因此，发展蛋白质分子的区域结构分析与研究方法(诸如局部信息的获取、折叠或局部构象变化研究等)，将有助于在分子水平上认识生命的本质和疾病发生的机理。这不仅具有科学意义，而且在医学和生物工程领域中具有重大的应用价值。目前，荧光光谱法因具有简便、高灵敏度和高时空分辨能力而成为这一研究领域应用最广泛、最有效的手段之一。然而，构筑和发展各种性能优良的荧光探针及如何实现蛋白质特定部位的定位标记则是开展此种研究的前提与基础。本论文在本文作者实验室开展的生物大分子荧光定位标记的基础上，着重设计合成了新型三嗪荧光探针，并将其用于α-乳白蛋白、β-乳球蛋白的局部结构分析研究中。研究工作主要包括以下三个方面：
1.在本实验室三嗪荧光探针研究的基础上，设计并合成了对环境极性敏感、可用于蛋白质N-末端定位标记的三嗪荧光探针3-(4-氯-6-肼基-1，3，5-三嗪氨基)-7-二甲胺基-2-甲基吩嗪(CHTDP)，并对其荧光性质进行了系统的研究。
2.针对α-乳白蛋白的结构特点，利用N-末端定位标记技术(即转氨反应)将CHTDP定位标记于其N-末端，首次给出这个区域局部极性的定量信息；通过研究在热变性条件下蛋白N-末端区域的极性变化，讨论了α-乳白蛋白N-末端附近疏水核稳定蛋白结构的作用。
3.针对文献中出现的β-乳球蛋白疏水结合性质的争议和矛盾，利用N-末端定位标记技术将CHTDP定位标记于其N-末端，测定并获得了此区域局部极性的定量信息，同时发现了该蛋白内部杯状疏水结合位点的超疏水性；通过研究在热变性条件下N-末端区域的极性变化，表征了β-乳球蛋白的疏水性结合位点。