谷胱甘肽s-转移酶(Glutathione S-transferases, GSTs)是一组广泛存在于动物、植物和微生物等各种生物体内的多功能同工酶，其主要功能是催化生物体内的谷胱甘肽与外源化合物如有毒异源物或氧化产物的结合，从而发挥其解毒及抗氧化作用，由此来保护生物体免受损害。条斑紫菜是我国大面积养殖的重要经济海藻之一，对其基因克隆、遗传变异、抗逆性的分子机制及进化分析等方面的研究具有代表性意义。为了更深入的了解藻类对于有毒物质等的抗性原理，为进一步了解GST在藻类等低等植物中的功能及抗逆的分子机制，本实验首先在KDRI的DNA数据库中查找到条斑紫菜GST的63条EST序列，采用DNAMAN软件和NCBI中的BLAST拼接所获得的EST序列，最终得到三条拼接的EST序列。经BLAST比对后，将其中一条在NCBI数据库中找不到同源序列的EST片段确定为研究对象，命名为PyGST。通过设计引物并利用3’RACE-PCR技术扩增PyGST基因，最终得到含有完整ORF的PyGST序列。此序列长度为915bp。运用MEGA4.0程序、Protparam、ProtScal、TMpred Server、SignalP4.1Server、COILS、TargetP1.1Server、NetPhos、SOPMA、CDD、Pfam等在线软件及ExPASy的SWISS-MODEL在线服务器，对PyGST进行包括氨基酸序列的理化性质、疏水性分析、跨膜结构预测、信号肽预测、亚细胞定位、蛋白质卷曲螺旋、磷酸化位点分析、功能域分析、二级结构预测、三级结构预测及系统进化树构建等方面的研究。结果发现PyGST不存在跨膜结构域，没有信号肽序列，为亲水性蛋白，可定位于胞浆，应为胞质GST，并且有一个卷曲螺旋结构。结构域分析显示PyGST氨基酸序列同其它条斑紫菜GST结构类似，均具有GST_C和GST_N两个相同的结构域，属于同一个超家族。在进化上的高度保守性，三级结构的空间高度相似性表明GST蛋白的功能具有极高相似性。通过NCBI搜索获得61条不同生物的GST基因编码的蛋白序列，构建系统进化树后发现GST是一个复杂的基因家族。但聚类结果表明不同物种的GST蛋白序列的亲缘关系符合传统的分类学，菌类、藻类植物、地衣植物、苔藓植物、蕨类植物和种子植物的分组非常明确。这些研究结果为GST基因的进化与变异、条斑紫菜抗逆性的进一步研究以及条斑紫菜抗毒性的分子机理研究提供了有价值的参考。