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膜色谱是一种常用的生物大分子分离纯化技术,膜色谱高效分离的基础是性能优良且稳定的膜,传统方法制备的膜吸附容量低,影响了膜色谱分离效率。基于表面引发原子转移自由基聚合(SI-ATRP)法具有修饰密度高且接枝量可控的特点,本论文利用SI-ATRP技术对再生纤维素(RC)膜表面进行改性分别制备了强阳离子交换膜和固定金属亲和膜,并研究了它们对蛋白质的吸附性能。全文主要内容包括：(1)以RC膜为基质,首先将2-溴异丁酰溴键合到膜表面作为引发剂,然后用SI-ATRP法将4-苯乙烯磺酸钠(NASS)接枝到膜表面,制备了高容量强阳离子交换膜,并通过改变ATRP聚合时间来控制接枝率。ATR-FTIR和XPS图谱证明4-苯乙烯磺酸钠己成功接枝到RC膜表面；SEM和AFM图谱显示改性膜表面形貌明显发生了变化；膜改性后纯水通量减小,说明膜表面修饰在一定程度上减小了膜孔径。用溶菌酶(LYZ)作为模型蛋白,研究了改性膜在静态和动态两种条件下对蛋白质的吸附性能,结果表明改性膜的静态和动态吸附容量均随着ATRP聚合时间延长而增大。当聚合时间为24h时,膜的静态和动态吸附容量分别达到138.3,92.9mg/mL,高于用传统方法制备的强阳离子交换膜的吸附容量。(2)以RC膜为基质,将甲基丙烯酸缩水甘油酯(GMA)通过SI-ATRP技术接枝到RC膜表面,再先后与乙二胺、POCl3反应,制备了膦酸化膜,通过螯合Zr4+,使之转化为固定Zr4+金属亲和膜。以XPS确定了固定金属亲和膜的化学结构。以标准磷酸化蛋白(β-酪蛋白)和标准非磷酸化蛋白(牛血清白蛋白,溶菌酶)为模型蛋白,测定了固定金属亲和膜对这三种蛋白的吸附量分别为38.5,5.0,5.8mg/mL,说明了固定Zr4+金属亲和膜能选择性分离富集磷酸化蛋白,在蛋白组学研究中具有潜在应用价值。