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鹅血是宝贵的动物蛋白资源，其中的转铁蛋白、免疫球蛋白等都是具有生物活性功能的蛋白。然而，目前对鹅血资源的利用非常有限。本文以开发利用废弃的鹅血资源为出发点，从鹅血中分离制备得到主要的功能性蛋白，并对其理化性质和生物学功能进行了深入的研究。 鹅血经冷冻离心，使其中的血清和血红蛋白得到分离，并冷冻干燥鹅血清，低温保藏。采用醋酸纤维膜电泳和凝胶层析分析了鹅血清中清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白的含量。经醋酸纤维膜测定结果表明，鹅血中β球蛋白含量较高为34.89mg／dL，而γ-球蛋白的含量较少。 采用离子交换和凝胶过滤分离手段，从鹅血清中分离纯化出转铁蛋白。经HPLC对转铁蛋白的纯度鉴定检验，结果表明鹅转铁蛋白的纯度达到98％以上。用SDS-PAGE测得鹅转铁蛋白的分子量为77，820。观察不同pH值条件下蛋白质的溶解情况，测得转铁蛋白的等电点约为5.6左右。EDTA-乙酸盐缓冲液对转铁蛋白脱铁，所制得的脱铁转铁蛋白为白色絮状固体，易溶于水。用DSC测得鹅转铁蛋白的变性温度为60℃至90℃。 用紫外分光光度法测得2％（w／w）铁饱和转铁蛋白在465nm处的吸收值为0.5。pH、NaHCO3和温度对转铁蛋白结合铁的能力都有影响。在中性和偏碱性的条件下，转铁蛋白的铁结合能力比较高。当pH为7.8时，铁结合能力最强。当pH低于6.5时，结合铁能力显著下降。NaHCO3浓度的增加有利于铁结合能力的增强，但当其浓度超过100mmol／L以后，这种作用就不明显了。在70℃以下的热处理后，转铁蛋白的铁结合能力略有下降，但下降幅度不大（3％以内）。而70℃以上的热处理对转铁蛋白的铁结合能力有比较大的影响。因此采用温度不超过70℃的较低杀菌强度有助于保持转铁蛋白的铁结合性能。运用CD（圆二色性光谱）、紫外可见光和荧光光谱，研究转铁蛋白结合Fe3+，对其结构的影响，以及铝离子对不同形式的转铁蛋白的影响。实验结果表明每个鹅转铁蛋白能结合两个铝离子，但是铝离子不能取代含铁转铁蛋白中的铁离子。 研究了铁饱和度、pH、温度和阳离子对转铁蛋白抑菌性能的影响。转铁蛋白对革兰氏阴性菌的抑制能力要强于对革兰氏阳性菌的抑制。随着铁饱和度的增加，转铁蛋白的抑菌能力随之减弱。可能是由于转铁蛋白结合铁离子后，改变了结构，从而影响了转铁蛋白抑菌能力。pH为7时转铁蛋白的抑菌效果最佳。pH在5～9的范围内变化对转铁蛋白抑制革兰氏阴性菌影响不大，但对转铁蛋白抑制革兰氏阳性菌影响较大。pH小于5.0或者大于9.0时，转铁蛋白的抑菌性能受到很大的影响。65℃～70℃热处理对转铁蛋白抑菌能力没有太大的影响。阳离子(Na+、Ca2+)浓度的增加，将影响转铁蛋白的抑菌性能。