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选择蛋白(selectin)是细胞黏附分子中的一个家族,包括三个结构类似的分子,即E-选择蛋白、P-选择蛋白和L-选择蛋白,因它们最初分别在内皮细胞、血小板和白细胞表面被发现而得名,其表达有严格的细胞特异性。选择蛋白为N端在细胞膜外、C端在细胞膜内的I型跨膜糖蛋白分子,可分为胞外区、跨膜区和胞浆区,由五个独立的结构域组成,从N端到C端依次是:钙离子依赖性凝集素样结构域(calcium dependent lectin domain)又称糖识别结构域(carbohydrate recognition, CRD)、表皮生长因子样结构域(epidermal growth factor like, EGF-like)、2个较短的共同重复序列(short concensus repeat, SCR)又称补体调节蛋白结构域(complement regulatory protein-like repeat domain,CR)、跨膜区和一个短的胞质内尾部,其中凝集素样结构域和表皮生长因子样结构域参与了选择蛋白与配体的识别与结合,对选择蛋白的功能十分重要。各种选择蛋白胞膜外部分有较高的同源性,结构类似。人和小鼠的选择蛋白基因均定位于1号染色体,以P/L/E的顺序排列于长约300kb的区域,反映出它们共同的进化起源。L-选择蛋白由324个氨基酸残基组成,在淋巴细胞及中性粒细胞表面的分子量分别为74kDa和95kDa。L-选择蛋白组成性地表达于大多数白细胞表面,其正常生理功能是作为淋巴细胞到达外周淋巴结的“归巢”受体,另外,L-选择蛋白在炎症发生时直接介导白细胞与血管内皮间的起始粘附,在人类胚泡着床等过程中也发挥了重要作用。L-选择蛋白配体是用单抗MECA-79从小鼠淋巴结高内皮静脉(high endothelial venule , HEV)识别获得的,将对应的抗原统称为外周淋巴