肌原纤维蛋白属于盐溶性蛋白,低盐及水溶液条件下的理化性质较差,限制了其加工利用程度,特别是在流体类、蛋白饮品类存在空白,因此改善该蛋白在低盐条件下功能性质具有重要意义。动态高压微射流（Dynamic high pressure microfluidization,DHPM）是近几年发展起来的“绿色”加工技术,在大分子改性方面具有显著的效果,因此受到了研究者的关注。目前多糖与蛋白相互作用对食品体系的影响也是研究的热点,多糖不仅具有生物活性功能,同时还对食品的品质起着重要的影响。Salecan是一种水溶性β-1,3-葡聚糖,具有多种生物活性,在食品具有广阔的应用前景,但目前关于Salecan在食品中的引用鲜见报道。本试验探讨DHPM处理和Salecan添加量对低盐肌原纤维蛋白理化特性和结构的影响,为蛋白多糖复合体系的食品开发奠定基础。（1）Salecan添加量（0～0.5%,w/v）对DHPM条件（20000psi,9次）下低盐肌原纤维蛋白理化特性有一定的影响。添加量小于0.4%（w/v）的Salecan对肌原纤维蛋白的溶解度（45.16～43.45%）影响不显著（P>0.05）,但添加量达到0.5%（w/v）时,蛋白溶解度显著降低（P<0.05）;0～0.3%（w/v）的Salecan对蛋白表面活性巯基含量影响不显著（P>0.05）,而添加量达到0.4%（w/v）时,蛋白表面活性巯基含量显著降低（P<0.05）。随着Salecan添加量的增加,蛋白表面的疏水性和体系微粒的zeta-电位绝对值呈现先显著升高后显著降低的趋势（P<0.05）,而体系微粒的zeta-粒径和表观黏度以及剪切应力呈现逐渐递增的趋势,这是Salecan的增稠效果和蛋白多糖相互作用的结果。Salecan添加量过多会降低DHPM对体系微粒的处理效果,当Salecan添加量在0.3%（w/v）时效果较好。（2）Salecan添加量对DHPM条件（20000psi,9次）下低盐肌原纤维蛋白的结构有一定的影响。激光共聚焦显微镜（Confocal laser scanning microscopy,CLSM）显示,添加0.3%（w/v）Salecan,观察到蛋白与多糖相互重合;添加0.5%（w/v）Salecan,蛋白和多糖又重新聚集,分子粒径变大。SDS-PAGE显示,在DHPM处理下,添加Salecan对肌原纤维蛋白电泳条带无影响。内源荧光光谱显示,经过DHPM处理后的蛋白,其最大荧光发射波长发生了红移,最大荧光强度也明显的增加;而添加Salecan会使蛋白的最大荧光发射波长发生蓝移。对于二级结构,Salecan的添加会使肌原纤维蛋白的α-螺旋、β-转角结构含量增加,无规卷曲含量降低。说明Salecan的添加会改变DHPM处理下肌原纤维蛋白的构象。（3）DHPM处理（0～25000psi、0-12次）能显著地提高蛋白的溶解度、表面疏水性、活性巯基含量以及zeta-电位（P<0.05）,显著地降低zeta-粒径（P<0.05）。随着DHPM处理压力的逐渐增大,蛋白的溶解度、巯基含量呈显著升高的趋势（P<0.05）,表面疏水性和zeta-粒径呈显著下降的趋势（P<0.05）,zeta-电位绝对值呈先增加后降低的趋势（P<0.05）。随着DHPM处理次数的增加,蛋白的溶解度和活性巯基含量显著提高、zeta-粒径显著降低（P<0.05）、疏水性和zeta-电位绝对值先显著升高后显著下降（P<0.05）。体系的黏度和剪切应力随压力和次数的增加不断下降。在相同的DHPM处理条件下,相比于纯蛋白体系,复合体系的蛋白溶解度显著降低（P<0.05）,表面疏水性、zeta-粒径和zeta-电位绝对值以及体系黏度和剪切力显著升高（P<0.05）,活性巯基含量在一定的DHPM处理条件下显著升高（P<0.05）。说明DHPM处理压力和次数对蛋白和多糖体系的理化特性有显著的影响。（4）经过DHPM处理后,蛋白大聚集体破碎、消失,蛋白粒径变小且趋于一致,在体系中的分布更加均匀,并观察到蛋白和多糖有发生重合;蛋白的最大吸收波长发生了红移,最大吸收光强度也明显增加。随着DHPM处理压力和次数的增加,分子量在200k Da附近和120～150k Da之间的蛋白条带逐渐被降解、消失,而在分子量60～120k Da之间增加了许多蛋白条带;二级结构中有序状态结构的α-螺旋含量逐渐降低,无序状态结构β-转角和无规卷曲含量明显增加。当压力达到20000psi,次数达到9次后,电泳条带和二级结构含量不再变化。在相同的DHPM处理条件下,复合体系的电泳条带与纯蛋白组无差异,但紫外吸收光光强有明显的增加,α-螺旋结构含量比纯蛋白组高,无规则卷曲则与之相反。综上所述,DHPM处理能使蛋白聚集体破碎、粒径和分子量变小,蛋白伸张,暴露出大量官能基团,增加了静电相互作用,进一步增加蛋白溶解度,改善低盐体系蛋白的理化特性和体系稳定性。DHPM处理下Salecan能与肌原纤维蛋白发生相互作用,可能是简单的物理缠绕或是非共价键的结合,进而导致蛋白的理化特性和结构发生改变,但过量的Salecan会降低DHPM对体系微粒的处理效果。总之,DHPM能使蛋白多糖复合体系变得均匀、稳定,对肌原纤维蛋白产品的开发具有重要意义。