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本文利用高精密度的MicroDSC-Ⅲ生物微热量计测定25℃不同变性剂浓度变性核糖核酸酶A（RNase A）在疏水表面的置换吸附焓变（△H）,按液/固吸附计量置换理论（SDT-A）对置换吸附焓变进行细分,同时结合摇床法测得的相应条件下吸附等温线数据,探讨各部分在吸附过程中的热力学贡献。同时配合傅立叶变换红外光谱（FTIR）、和Sapphire差示扫描量热（DSC）方法对相应条件下在疏水表面上吸附态RNase A进行的热扫描结果,综合分析RNase A在PEG-600表面疏水吸附折叠规律。同溶液中蛋白相比,吸附到PEG-600疏水表面后的吸附态RNase A稳定性降低。同一变性条件下的吸附态RNase A,较高表面覆盖度时的稳定性较高。表面覆盖度相同时,变性剂浓度越大,其吸附态的热稳定性越好。在天然和低变性剂浓度下,蛋白可能发生二级结构的丢失。随着盐酸胍浓度的增加,△H值先增大后减小。我们认为天然RNase A的放热效应是由于构象丢失过程伴随的水合作用所致,也就是ΔΗmh放热效应在总焓变ΔΗ中起主要作用;然而,RNase A在0.3 mol·L-1 GuHCl时表现为较大的吸热效应则是由构象丢失的诱导所致,也就是ΔΗml吸热效应在总焓变?Η中起主要作用;同一GuHCl浓度下,不同初始蛋白浓度时△H值的测定表明,天然RNase A的吸附是一个放热过程,这是因为天然吸附态蛋白发生了一些有序结构丢失,是构象丢失过程中伴随的水合作用ΔΗmh对吸附热效应起主导作用,同时天然蛋白吸附量都为负值,说明此条件下水合作用明显,溶液中的水分子以水合的形式结合到蛋白分子和填料的表面,这也与△H〈0相吻合;经0.3 mol·L-1 GuHCl变性的RNase A的置换吸附热效应△H在实验条件下均为正值,并随蛋白浓度的增加而降低,表明构象丢失和去水合作用（均为吸热）强于吸附亲和作用和构象丢失过程所伴随的水合作用（均为放热）。