准确地把握生物大分子及其复合物的结构是了解生命过程的基础，对其三维结构的解析，可给出大量的其本身及所属体系的信息。该工作可大致分成以下四个环节:高纯度大分子样品的制备;晶体的获得;结构的解析;结构信息指导下的生物学研究。在目前的技术条件下，样品晶体的质量是影响其结构解析的主要原因。影响生物大分子晶体及其复合物质量的主要原因是分子的化学稳定性及构象一致性较差而得不到稳定的复合物晶体。例如，在通常条件下，当酶与底物发生反应时，底物会被酶降解，所以不易清楚地看到底物和酶的结合情况。突变酶中关键基团使酶失活以及选用底物类似物替代原有底物的的方法，经常被用来捕捉酶和底物的结合，但由此方法获得的结构多为近似结构。另外，在常温条件下，酶与底物的结合一般不很稳定，这样底物即便在失活酶中的位置也经常不易确定。　　本研究利用“酶晶体低温抑活底物固定”方法，在低温条件下进行酶晶体与底物的浸泡试验，以期得到酶与底物复合物的完整结构。我们以6-磷酸-β-葡萄糖苷酶（Bg1A）为研究对象，在-20℃条件下，将Bg1A晶体与底物对硝基苯-β-D-吡喃葡萄糖苷-6-磷酸(pNPβG6P)进行浸泡，通过X射线进行衍射数据收集并处理，最终获得了完整的底物电子密度图。研究结果表明，在不突变酶中关键基团，以及不选用底物类似物的情况下，通过上述方法，可以获得酶与底物复合物的实际结构。该研究结果可为今后低温酶学及复合物中间态的进一步研究提供帮助。