对于生物大分子的特异标记研究具有重要的理论和应用价值。改造后的Mj-TyrRS突变体ome-TyrRS特异识别化学合成的非天然氨基酸3-甲基氧醚酪氨酸(3YM)，本工作关于ome-TyrRS以及ome-TyrRS-3YM复合物的结构生物学研究阐释了此TyrRS突变体是如何特异识别此小分子的。并且为进一步理性改造设计TyrRS突变体打下基础。　　 对于Tias（tRNAile2 agmatidine synthetase）蛋白的结构生物学研究深入解读了其生物学功能，而且是理性改造此蛋白，实现核酸标记的基础。Tias蛋白的晶体结构研究揭示了Tias的一种新构象，本结构可以清晰看到完整锌指结构域以及结合的锌原子。tRNAile2反密码子中34位胞嘧啶C34上的修饰对于细菌和古菌AUA密码子的解码都是必需的。来自于古菌的Tias蛋白在ATP存在条件下使用agmatine来修饰tRNAile2的C34。本研究发现，结合有锌原子的全长Tias蛋白的2.5(A)分辨率晶体结构呈现出与结合了tRNA时不同的构象。锌指结构域Arg364Cα相对移动了大约12(A)，并清晰显示出属于四个半胱氨酸类型的锌指结构。与只结合了锌原子的Tias结构比较，另外结合了agmatine、Mg2+与ATP类似物AMPPCP的蛋白晶体结构显示出来loop3主链的电子密度，提示了底物ATP的结合可能稳定了loop3（Y51-T53），使其不再像不结合任何底物时可以灵活摆动而没有电子密度。而没有tRNA反密码子环的同时结合，loop3（Y51-T53）的侧链仍然不清晰。Tias作为自身和tRNA的双重激酶初步发现需要依赖于Mg2+来水解ATP。检测将化学合成的具有点击反应活性的agmatine类似物小分子叠氮胺等修饰到tRNA上面的能力（特定的荧光分子可以与叠氮胺等反应形成共价连接），虽然人为改造agmatine结合口袋得到的突变体Tias-N194A不如野生型效率高，这是拓展核酸标记方法的有益实践。　　 GFP是常见的荧光标记的工具。本工作对于GFP-Tyr151pyTyr晶体结构的研究使得对电子质子传递过程的理解更加深入，而光致电子传递的深入研究有可能为生物制能开辟新的思路。吡唑酪氨酸pyTyr是王老师组合成的具有鳌合铜离子特性的氨基酸，结合了铜离子之后的pyTyr-Cu成为电子受体，作为探针插入GFP可以深入研究其电子传递过程。而且此探针也可以应用于其它蛋白。