Toll样受体信号通路是天然免疫反应的一个重要组成部分，它通过Toll样受体识别病源微生物生物进化中保守的分子从而有效地监测病原微生物的入侵以及诱导机体免疫应答反应。Toll样受体识别相应的配体后，通过5种接头分子将信号传导至下游并最终导致多种细胞因子的表达，诱发机体的炎症反应和抗病毒效应。其中MyD88最重要的接头分子，迄今为止发现的11种Toll样受体中只有TLR3不需要通过MyD8传导信号。本实验室在前人研究的实验结果的基础上根据文献推测MyD88与USP7这对新的蛋白质之间可能存在相互作用，并应用不同的实验手段验证了它们之间相互作用的真实性且进一步探索了其生理意义。本文首先用荧光共定位初步验证这种相互作用的可能性，接着用更精确的间接免疫荧光的方法进一步证明了MyD88与USP7在HEK293细胞中存在空间上的共定位，原本位于细胞核中的USP7在MyD88存在的情况下转位到了细胞质中，因此在细胞生理的条件下，这两个蛋白质不存在空间上的位阻。随后我们进一步用免疫共沉淀的方法验证了两者相互作用的真实性，在HEK293细胞中，MyD88与USP7可以被抗体同时沉淀下来，这说明MyD88与USP7在细胞生理的条件下可以结合而相互作用。在上述工作的基础上，我们提出了一个两者相互作用的可能机制，即USP7作为一种含有TRAF结构域的去泛素化蛋白酶，通过与MyD88的相互作用调控Toll样受体信号通路。本工作对于针对Toll样受体信号通路的理解以及与该通路相关的疾病的治疗有一定的理论和应用意义。