以灰绿曲霉(Aspergillus glaucus XC9)为原料，经过产酶发酵、离心、硫酸铵逐级盐析、Sephadex G-100凝胶层析、Phenyl Sepharose Fast Flow疏水层析，获得比活力为1747.4U/mg的电泳单一纯β-葡萄糖苷酶(β-1，4-glucosidase，EC3.2.1.21，简称BG)制剂。测定酶分子的亚基分子量约为23.5kDa，全酶分子量采用Sephadex-G100凝胶过滤柱层析法测定为92.5kDa，说明该酶为四聚体。该酶的紫外特征吸收峰在278nm处。在波长280nm的光激发下，该酶的内源荧光发射光谱的发射峰在338nm处。酶催化水杨苷反应的最适温度为60℃，最适pH为3.6，酶在pH3.0-7.0之间和温度低于65℃下稳定。水解水杨苷的米氏常数Km为2.58mmol/L，Vm为48μmol/L/min。　　 化学修饰研究结果表明，二硫键、巯基、精氨酸胍基、丝氨酸羟基不是其活性功能基团；赖氨酸氨基、组氨酸咪唑基、色氨酸吲哚基、天冬氨酸/谷氨酸羧基是BG活性中心必需基团。探讨发酵产物对酶活力的影响，乙醇、乙酸、乳酸对酶活力有不同程度抑制，抑制强度依次为乳酸＞乙酸＞乙醇，其半抑制浓度(IC50)分别为0.09、0.34和4.4mol/L。他们对BG的抑制作用均表现为可逆过程，且为非竞争性抑制，抑制常数分别为，0.7％(0.083mol/L)、2%(0.315mol/L)、26%(4.25mol/L)。它们不是结合在酶活性中心的底物结合部位上，而是结合在其以外的必需基团上。因此，它们并不降低酶对底物的亲和力，但能阻止酶的催化作用。　　 研究离子对酶活力影响可知，Cl-、SO42-、NO3-、Li+、Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Ba2+、Zn2+对酶活力基本没有影响；Mn2+和Fe2+对酶活力有一定激活作用；重金属离子Cu2+、Pb2+、Cd2+和Hg2+对酶活力有不同程度的抑制作用，其IC50分别为2.1、6.8、6.0和0.22mmol/L。对BG的抑制作用均为可逆抑制，且为非竞争性抑制，抑制常数分别为2.15、6.71和6.15mmol/L，Hg2+对BG抑制作用表现为不可逆过程。　　 脲对BG活力有一定的抑制作用，但比较微弱。EDTA对酶抑制作用的IC50为20.0mmol/L，盐酸胍对酶抑制作用的IC50为1.0mol/L，当盐酸胍浓度为3.0mol/L时酶活力只剩10%，表明盐酸胍对BG活力有较强的抑制作用。SDS对酶抑制作用的IC50为1.1mmol/L。当SDS浓度为3.0mmol/L时酶活力只剩3%，表明较低浓度SDS即可对BG活力有较强的抑制作用。以荧光发射光谱研究酶经不同浓度盐酸胍和SDS变性后的分子构象变化，结果显示，酶经变性后，338nm荧光发射峰逐渐红移，说明酶分子充分伸展，变性完全。比较酶经盐酸胍和SDS变性后的活力与构象变化的关系，表明酶在盐酸胍和SDS溶液中的失活均先于其去折叠的过程，这种活力丧失快于酶分子整体构象变化的现象表明酶活性中心处于对变性剂较为敏感的区域。　　 优化灰绿曲霉纤维素酶水解稻草粉产糖条件发现，在100ml含3%稻草粉的酶解体系中发酵产糖最适条件为：温度55℃，酶解体系pH5.0，酶液用量12ml。在此条件下，发酵24h后，还原糖浓度为13.1mg/ml，稻草粉糖化率为39.1%。