胞外区脱落是许多蛋白质近膜旁的作用位点在蛋白酶的作用下发生降解的过程，该过程是细胞内许多信号通路的关键步骤，脱落过程的改变可以引起心血管疾病、癌症和神经系统疾病的发生。L-selectin作为选择素家族中的一员，是一种普遍存在的胞外区脱落底物，蛋白质胞外区的脱落主要依靠胞内区的调节。研究发现，在细胞内L-selectin能同时与moesin-FERM蛋白和钙调蛋白(CaM)结合调节其功能和胞外区的脱落，但跨膜调节作用的分子机制还尚未解析。　　多肽AFII24和RRL17是本课题根据L-selectin胞内区和跨膜区的序列设计的两条多肽分子，旨在模拟L-selectin的功能，并通过CD实验对二者的二级结构进行了分析。同时，还成功地构建了moesin-FERM蛋白和钙调蛋白(CaM)的重组质粒，通过对表达和纯化条件的不断优化，得到了高浓度纯度的moesin-FERM蛋白和钙调蛋白(CaM)。通过IT℃实验得到多肽AFII24与moesin-FREM蛋白的结合力常数KD=558.65nM，多肽AFII24与钙调蛋白(CaM)的结合机制是熵变和焓变共同作用的结果，多肽RRL17与moesin-FERM蛋白和钙调蛋白(CaM)均无结合作用。进一步，通过荧光实验和GST-pull down证明了三者之间的相互作用。　　采用共结晶的方法对moesin-FERM和多肽AFII24复合物的晶体进行了筛选，得到了一个结晶条件，但无法得到衍射数据。随后，通过引入“Linker”的方法，成功构建了moesin-FERM-Linker-AFII24(F-L-P)和AFII24-Linker-moesin-FERM(P-L-F)的重组质粒，得到了高浓度纯度的F-L-P蛋白。通过结晶筛选以及晶体条件的优化，得到了复合物的晶体，为后续的研究奠定了一定的基础，但由于F-L-P蛋白的衍射不好，没有达到解析结构的要求，因此，对于复合物的作用机制还有待进一步研究。