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前期研究表明水稻蛋白激酶OsCK2催化亚基α3(简称OsCK2 α 3)和调控亚基β3(简称OsCK2 β3)的RNA干涉株系磷含量升高,植株矮小,尤其OsCK2 α 3干涉株系出现磷中毒的表型,暗示着OsCK2可能通过磷酸化修饰磷吸收途径中的调控蛋白或者磷酸盐转运体,调控对外界磷酸盐的吸收或转运,维持植株的磷平衡。为了深入了解OsCK2是如何具体调控植株体内的磷吸收和磷平衡,通过OsCK2调控水稻磷转运体OsPHTl;8(简称PT8)与环境磷浓度的具体关系研究、PT8模拟非磷酸化的功能分析和OsCK2与泛素E2结合酶OsPHO2的互作关系研究,得到以下结论：i)环境磷浓度调节OsCK2体内磷酸化PT8的过程。在高磷条件下,OsCK2α3磷酸化PT8的过程需要OsCK2 β3的辅助,同时OsCK2β3受磷酸化修饰而增强其稳定性；在低磷条件下,OsCK2 β 3受磷酸化修饰程度减弱,蛋白表达量通过泛素降解途径降低,导致其与OsCK2 α 3蛋白的互作程度下降,使OsCK2 α 3磷酸化PT8的程度下降。ii)培育了PT8模拟非磷酸化的转基因材料PT8S517A/pt8和作为对照的PT8s517/pt8,进行了磷浓度梯度生理实验。在不同磷浓度溶液培养条件下,发现PT8质膜上的蛋白表达量在PT8S517/pt8转基因株系里显著高于PT8S517/pt8,并且PT8S517/pt8根和叶的干重和有效磷的浓度均较PT8S517/pt8有了明显的提高。以上结果表明OsCK2磷酸化PT8的途径被阻断后,PT8S517A从内质网输出锚定到质膜的程度增加,增强了植株吸收外界磷酸盐的能力。iii)分裂泛素膜酵母双杂表明OsCK2 aα3同泛素E2连接酶O sPH02存在着互作,体内蛋白免疫共沉淀和体外Pull-down互作实验验证了酵母双杂的结果。OsPHO2的亚细胞定位和双分子荧光互补实验表明OsPHO2和OsCK2 α 3在内膜系统(主要是内质网和高尔基体)存在着互作。同时体外磷酸化实验表明OsCK2 α 3能够磷酸化修饰OsPHO2,可能影响后者的稳定性或者功能。