PAK1是p21-激活的激酶(PAK)中的一员，是在进化过程中高度保守的一类丝/苏氨酸蛋白激酶。以前的研究表明，在NIH3T3细胞发生失巢凋亡时产生的p110C能和PAK1结合并抑制它的激酶活性，增加细胞凋亡的趋势。 　　为了进一步研究PAK1的功能，以PAK1为诱饵蛋白，通过酵母双杂交技术筛选人胎脑cDNA文库，得到了与PAK1结合的蛋白质一动力蛋白轻链1(dDLC1)和动力蛋白轻链2(DLC2)。PAK1和DLC2的相互作用是特异性的，没有检测到DLC2与其它Ⅰ类PAKs的相互作用。构建了PAK1的缺失突变体，用酵母双杂交的方法进一步明确了与DLC2相互结合所需的区域位于PAK1的第210-332位氨基酸之间，这可能就是只有PAK1与DLC2相互作用的原因。DLC1与PAK1的结合域是在羧基末端，而第88位的丝氨酸是PAK1的磷酸化位点。本文设计了六个DLC2的缺失突变体，用酵母双杂交的方法发现DLC2与PAK1的结合域是在氨基末端的第1-42位氨基酸，这一区域包含了DLCs中所有非同源的六个氨基酸；而高度同源的羧基端则没有检测到结合作用。随后，我们在体外结合实验中，通过原核表达的GST-DLC2融合蛋白与NIH3T3细胞裂解液共孵育，证明了PAK1和DLC2在体外的结合。通过免疫共沉淀的方法证明了PAK1和HA-DLC2在体内的相互作用，并在激光共聚焦显微镜下观察到两者在核周的共定位，而未经EGF处理的细胞则检测不到这两种相互作用。 　　DLC2又称为肌球蛋白轻链(MLC)是肌球蛋白V复合物(myosinVcomplex)中的一个亚单位，myosinV作为一个肌动蛋白依赖的马达蛋白参与细胞内的多种功能，包括mRNA的运输，细胞的极性和胞膜的运输。故我们推测在EGF刺激下，PAK1通过与DLC2的结合，成为myosinVcomplex的一个货物蛋白，在胞浆中运输。