Aurora是一类独特的丝/苏氨酸激酶，主要参与细胞的有丝分裂和减数分裂的调节。本研究以其中最具代表性的Aurora-A为研究对象，深入探讨了它的激酶活性调节机制。我们首先研究了Aurorabox是否对激酶区有调节作用，试验结果发现，Aurora-A蛋白的N端区对C端激酶区的活性具有负调控作用。为了进一步分析N端区的这种负调控作用是否是通过与C端区的直接结合来抑制其激酶活性，我们又进行了体内免疫共沉淀试验和体外Pull-down试验，结果确证了二者是直接相互作用的。基于这些研究结果，我们初步得出了Aurora-A是一个具有自我调节功能的蛋白激酶，然后进一步探讨了Aurora-A与底物的作用方式以及Aurora-A激酶区不同区域与p53的互作关系。研究结果显示，p53蛋白既能够和Aurora-A的N端调节区互作，又能和C端激酶区互作。通过缺失突变体与p53蛋白的互作关系分析，我们证明p53与N端的Aurorabox和C端的300-360aa都能结合。这提示p53与Aurora-A的结合具有两个互作部位。此外，本文还研究了N端调节区在Aurora-A影响p53转录激活的作用。针对试验结果，本文认为并非是Aurora-A抑制了p53的活性，而是缺乏N端的Aurora-A激酶既可直接磷酸化p53，又因p53的另一区域不受Aurora-AN端结合区限制，从而使S315磷酸化后的p53蛋白产生了较高的转录活性。本文探讨了Aurora-A的激酶活性调节机制及作用模式，解析了Aurora激酶与重要底物p53的互作关系以及功能调节关系。研究结果加深了对Aurora-A激酶作用方式的理解，同时对于筛选Aurora-A的活性抑制剂或抗肿瘤小分子化合物，提供有指导价值的实验资料。