抗菌肽是一类广泛分布于生物体内的小分子多肽，是天然免疫系统的重要组成部分。这些抗菌肽对细菌、真菌、病毒以及肿瘤细胞表现出良好的抑制作用，是新型抗生素开发的良好候选资源。　　 Pc-CATH1是从雉鸡（Phasianuscolchicus）cDNA文库中克隆得到的一条Cathelicidin序列。体外实验表明这条多肽具有广谱抗菌活性，对革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌、真菌以及一些临床分离的耐药菌株都有很好的抑制作用。我们对Pc-CATH1的序列研究时发现该序列具有两个显著的特征:序列的C端和N端电荷分布均匀以及大多数的疏水性氨基酸分布在序列中间。因此我们选择这条抗菌肽作为模板，分别从C端和N端逐个减少氨基酸得到29条Pc-CATH1同系物。我们对30条多肽的抗菌及溶血活性与它们的二级结构、疏水性、两亲性、带电荷数之间的关系进行了初步分析。以上研究结果为改造线性结构的抗菌肽提供一些基础的理论依据。此外，我们改造的多肽LR4及RL5可以作为抗菌肽开发利用的良好候选资源。　　 DEFB18和DEFB20是通过生物信息学手段从人基因组中发现的两条β防御素抗菌肽。然而目前对于这两条多肽的功能了解的还很少，因此我们利用PET载体系统构建了DEFB18和DEFB20的原核表达载体，然后通过高压液相色谱纯化得到了这两条多肽，并对它们的一些可能存在的生物学功能进行了初步研究。结果显示表达的DEFB18和DEFB20具有清除ABTS自由基的活性，但它们对本实验所用的大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌和白色念珠菌没有抑制作用。