抗菌肽是具有抗菌活性的一类短肽，是先天免疫的重要防御物质，具有广谱抗菌活性和抗病毒、抗真菌、抗寄生虫及抗肿瘤等生物活性，且不易产生抗药性，有良好的应用前景。　　 本文研究的主要内容包括：一是以pleurocidin成熟肽N端23-30位氨基酸和misgurin成熟肽N端7-21位氨基酸杂合成的23肽为基础，选用大肠杆菌偏好密码子，人工设计并合成了PekⅡ杂合肽基因，并将该基因5’端与硫氧还蛋白基因3’端融合，通过pGEX-4T-2表达载体获得较高可溶性表达，SDS-PAGE显示29kD处有特异性的蛋白条带出现，纯化得到的GST-PekⅡ经MALDI-TOF MS分析得出其相对分子质量为29553.03。由于硫氧还蛋白和抗菌肽之间设计了肠激酶（Enterokinase）切割位点，通过对表达的融合蛋白的切割，可得到目标抗菌肽PekⅡ。二是通过对融合蛋白GST-PekⅡ表达条件的优化，结果表明：在37℃条件下，IPTG诱导浓度为0.8 mmol/L、菌体密度0.8左右、诱导4h能使融合蛋白GST-PekⅡ获得高效表达；三是通过Western免疫印迹试验表明，重组子及阴性对照表达的GST蛋白都可以特异性地和anti-GST抗体识别，重组子菌株表达的融合蛋白比阴性对照略大，未用IPIG诱导的重组子则没有条带出现，充分表明融合蛋白在大肠杆菌中成功表达。四是通过Glutathione SepharoseTM4亲和层析对表达的融合蛋白GST-PekⅡ进行初步纯化并且进行抗菌活性检测，结果表明融合蛋白GST-PekⅡ有较明显的抑制E．coliDH5α生长的作用。　　 本研究的目的：初步解决了抗菌肽PekⅡ在大肠杆菌中可溶性表达的问题并为进一步开展抗菌肽PekⅡ的酶切、再纯化和活性研究以及大量生产PekⅡ基因奠定了基础。