Smad7是一种重要的抑制型Smad蛋白,它主要通过竞争受体调控型Smad与细胞膜上I型TGF-β受体之间的结合,来调节TGF-β受体的泛素化和降解,对TGF-β信号通路起负调节作用。Smad7的N端结构域(NTD)在介导Smad7与E3泛素连接酶Smurf2和E2泛素结合酶UbcH7的相互作用过程中起关键作用,但是我们对它的生物化学和结构生物学特性知之甚少。本论文首先采用生物信息学方法对人类Smad7氨基酸序列的折叠倾向性进行分析,并且结合二级结构预测和多物种间抑制型Smad序列对比得到预测的Smad7-NTD蛋白的性质特征。然后我们构建一系列删除不同长度N端序列和中间预测Loop序列的重组蛋白,对这些蛋白进行生物化学特性分析。结果显示:Smad7的N端前20个左右的氨基酸影响Smad7-NTD蛋白的可溶性,它的删除会造成蛋白质不溶或聚集,因此推测这些氨基酸残基在蛋白质折叠中有非常重要的作用。同时由生物信息和生物化学实验的结果可以看出,Smad7-NTD的N端存在一个不参与折叠的无规Loop结构,这个Loop的存在导致Smad7-NTD蛋白易降解,而删除这段Loop可以提高蛋白质的稳定性,使蛋白更适用于后期结晶实验的研究。同时本论文对另一种抑制型Smad蛋白Smad6进行了生物信息学分析,发现其结构预测与Smad7相似,但是对其蛋白质的性质还有待进一步研究。同时也对序列与其他R-Smad高度同源,但是功能却不一样的Smad2-MH1结构域进行了纯化与初步结晶研究,表达了删除部分氨基酸残基且性质稳定、可用来做结晶的Smad2-MH1重组蛋白。