Ran是一个小GTP酶,它是Ras家族的成员之一,在核质转运,有丝分裂,核膜形成过程中均发挥重要功能。在有丝分裂中RanGTP的浓度水平维持有丝分裂的正常进行,包括纺锤体的聚集,染色体分离,和整体的稳定。RanGTP的浓度是由不同的Ran调节因子的分布造成的。在细胞间期,RCC1定位于核内而RanGAP定位于细胞质。这种不对称的分布导致了核内Ran呈现GTP结合态,而胞质中 Ran 主要是 GDP 结合态。Mog1（Myelin oligodendrocyte glycoprotein,MOG）是新近发现的一个与Ran结合的蛋白,有研究表现Mog1可以促进Ran释放GTP和GDP,但其释放机制和其生物学意义并不清楚。为了进一步探索Mog1和Ran复合物结构与功能,我们借助多种核磁手段获得Mog1和Ran蛋白复合物结构模型。从结构模型中我们发现了几个相互作用的关键残基,定点突变验证了模型的可信性。UPLC实验证实了在体外Mog1的确是Ran的核苷酸释放因子,复合物的结构模型也证实了这种释放机理的可能性（复合物结构模型部分详见鲍小玲博士论文）。由于Ran上switch Ⅰ,Ⅱ和C端尾巴和不同蛋白结合后往往有构象改变,我们还通过甲基PRE结合19F标记手段,观测这些区域的变构效应。与此同时,功能方面研究随之进行,我们证明Mog1与Ran不仅在体外可以形成稳定的复合物,而且在胞内也有相互作用,荧光双分子互补实验（BiFC）实验表明细胞周期内绝大多数时间内两者共定位于核内。从western blotting实验分析细胞周期各个阶段Mog1的表达水平,我们猜想Mog1可能在有丝分裂中发挥作用,进一步的胞内实验也证实这种猜想。无论是过量表达还是敲除内源的Mog1都会引起有丝分裂细胞的异常,同时Rango2 sensor实验检测表明正是由于Mog1表达水平的异常导致了 RanGTP水平的异常,而RanGTP的水平对有丝分裂的进行至关重要,过高或是过低的RanGTP水平都会影响有丝分裂的正常进行。因此我们首次提出,Mog1调控了 RanGTP的浓度在一个恰当的水平,从而保证细胞有丝分裂的正常进行。同时,Mog1,Ran和RanBP1三者可以形成稳定的三元复合物,而RanBP1的加入又会引起怎样的结构与功能变化?我们借助于冷冻电镜（EM）研究三元复合物的结构,NMR方法上我们正在尝试用立体选择性的甲基反标技术以期更好的减化谱峰堆集问题。荧光共振能量转移可以研究三元复合物的共定位,为后面的进一步功能研究提供方向和依据,此项工作还正在进行中。