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谷氨酰胺转胺酶(蛋白质-谷氨酸-γ谷氨酰胺转移酶，Transglutaminase EC2.3.2.13，TG)由于能催化蛋白质分子内或分子间的酰基转移反应，通过形成交联键改善蛋白质的功能性质，在食品工业中具有广泛的应用潜力。微生物发酵法生产TG由于不受季节的限制，分离纯化过程简单，反应速率快，底物特异性低等特点，更适于广泛应用。本文介绍了TG的来源、结构和性质、作用机理和功能、应用和生产的现状与研究进展，重点进行了产谷氨酰胺转胺酶菌株的筛选、发酵条件的优化及酶的稳定性、酶促反应动力学曲线等方面的研究。通过大量采取土壤分离培养，利用凝胶法初测，比色法精测，分离得到一株产MTG(Microbial Transglutaminase)的菌株，找到了一个简便、低廉、快速的筛选技术路径，并鉴定出所筛选的菌株为灰色轮丝链霉菌(Streptomyces.griseoverticillatus)。利用该方法对产酶菌株的发酵培养基组成进行了优化，得到的最佳培养基的组合为(g/L)：葡萄糖20.0，蛋白胨20.0，酵母抽提物4.0，MgSO4·7H2O 2.0，K2HPO4·3H2O 2.0，KH2PO4 2.0；以此为发酵培养基，30℃发酵培养3d时酶活可以达到最大值，添加0.1％聚乙二醇可以使酶活提高24.28％。对MTG的稳定性研究发现MTG具有较好的热稳定性和pH稳定性，在40℃下以及pH5～9保存时酶活损失较小，对金属离子Mg2+、Ca2+、K+、Mn2+、Fe2+等不敏感，二硫苏糖醇、还原型谷光甘肽对酶的稳定性作用较大，甚至能提高酶的活力。最后采用荧光法测定了其动力学特征，得到其米氏常数=1.96 10-5，=2.38 10-5，抑制常数=-7.26 10-5，在50mmol/LpH7.5Tris-HCl缓冲体系中，酶的活力最高。