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阿尔茨海默症(AD)是常见的神经性退行疾病,β-淀粉样蛋白(Aβ)的聚集是AD病理学的关键步骤。pH可以影响Aβ的聚集过程,加速单体聚集、影响聚集过程中低聚物的大小甚至是成熟纤维的形态学。因此本文运用分子动力学模拟的手段,从原子层面上研究了pH对Aβ_(42)单体、低聚过程、低聚物(以三聚体和五聚体为例)和纤维的性质以及结构影响。Aβ_(42)单体的自折叠和单体与单体之间的聚集对pH变化非常敏感。我们发现,在pH4.0-7.5范围内,改变pH可以调控Aβ_(42)单体的结构变化。以pH 6.0为临界