【摘 要】
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人的泛素类似蛋白hPLIC-2是酵母Dsk2和鼠PLICs（proteins link IAP andcytoskeleton，PLICs）的同源类似物，作为蛋白酶体底物载体发挥作用，并可能在蛋白酶体及泛素化的酶系之间建立功能联系。本研究通过体内、体外相互作用研究，表明hPLIC-2可与c-Abl直接相互作用，hPLIC-2C端的UBA是hPLIC-2与c-Abl相互作用的重要结构域。而c-Abl
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人的泛素类似蛋白hPLIC-2是酵母Dsk2和鼠PLICs（proteins link IAP andcytoskeleton，PLICs）的同源类似物，作为蛋白酶体底物载体发挥作用，并可能在蛋白酶体及泛素化的酶系之间建立功能联系。本研究通过体内、体外相互作用研究，表明hPLIC-2可与c-Abl直接相互作用，hPLIC-2C端的UBA是hPLIC-2与c-Abl相互作用的重要结构域。而c-Abl通过其N端片段与hPLIc-2相互作用，调节hPLIC-2参与的蛋白质经泛素-蛋白酶体降解。体内蛋白酪氨酸磷酸化分析和体外激酶分析表明，c-Abl不能磷酸化hPLIC-2，因此c-Abl以激酶非依赖方式与hPLIc-2相互作用并调节蛋白质降解。即这种作用仅依赖于c-Abl或Arg蛋白的存在，而与其激酶活性无关。本研究发现，细胞内的反应氧可以促进c-Abl与hPLIC-2的相互作用，可能与c-Abl在氧化应激反应中促进蛋白质降解相关：c-Abl和hPLIC-2过量表达导致细胞内总蛋白泛素化水平升高：有趣的事，抑制hPLIC-2的表达也可促进细胞内蛋白质的泛素化。c-Abl可促进hPLIC-2与蛋白酶体亚基结合，从而可能促进hPLIC-2所结合泛素化蛋白的降解；c-Abl促进hPLIC-2与泛素化蛋白结合，促进hPLIC-2在细胞内收集泛素化底物。综上所述，c-Abl通过与hPLIC-2的相互作用可能是调控蛋白质经泛素-蛋白酶体降解的新机理。
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