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ORF57是人类疱疹病毒8型（human herpesvirus8，HHV-8）病毒裂解周期基因表达的一个多功能调节蛋白。HHV-8ORF57在细胞裂解感染时表达，并且它对病毒的复制是必须的。ORF57促进病毒无内含子RNA的富集和输出。尽管同家族的其它成员蛋白一般会抑制细胞内RNAs剪接，HHV-8ORF57和EBVEB2相反地会刺激病毒RNA剪接来促进病毒有内含子基因的表达。HHV-8ORF57的这些功能不依赖于其它的病毒蛋白，却依赖于蛋白-RNA复合体中会出现的一些细胞内因子。另外，ORF57可能与ORF50协同作用，特异性地反式激活一些病毒启动子。
本文以pET28a为载体，根据蛋白亲疏水性预测设计结果和构建了HHV-8ORF57九个片段目的蛋白的原核表达质粒。ORF57九个目的片段蛋白的表达有较大差异，其中两个表达量极少（ORF5718-455 aa和18-369 aa），两个表达的大量蛋白以不溶性的包涵体形式出现（112-455 aa和112-369 aa），三个表达的蛋白出现了多条降解带（18-135 aa、18-159 aa和18-197aa），选择表达情况较好的两个（88-197 aa和112-197 aa）来大量表达目的蛋白并制备了相应的多克隆抗体anti-ORF57(88-197)和anti-ORF57(112-197)。在对两个目的蛋白作大量纯化的过程中发现，提高纯化过程中结合缓冲液、漂洗缓冲液和洗脱缓冲液中的NaCl浓度不仅能够提升目的蛋白纯化的纯度，并且还防止了过夜透析后目的蛋白聚集形成许多白色沉淀。所制备的anti-ORF57(88-197)抗体在抗原上样量50ng情况下，当稀释度达到1∶32000时表现出良好的特异性，当稀释度达到1∶64000时仍能检测到目的蛋白。anti-ORF57(112-197)抗体在抗原上样量15 ng情况下，当稀释度达到1∶8000时表现出良好的特异性，当稀释度达到1∶64000时仍能检测到目的蛋白。本文的工作为HHV-8ORF57的表达研究积累了实验材料。