谷胱甘肽过氧化物酶（Glutathione peroxidases，GPXs）是最早在动物体内发现的清除活性氧的一类主要酶。生物信息学分析表明，该家族有八个成员，其中 GPX1和GPX7定位于叶绿体中。GPX7不仅对光氧化胁迫较敏感，而且对病原体表现出抵抗作用。本课题组前期工作发现gpx7对强光造成的拟南芥叶片的漂白作用更敏感，推测GPX7可能在调控强光引起的叶绿体氧化还原状态中起作用。　　本研究首先对GPX7氨基酸序列进行生物信息学分析，发现其 N端有一段定位叶绿体的信号肽。将其编码序列中的信号肽切除，对其功能区域进行的蛋白原核表达并纯化，得到 GPX7原核表达蛋白。用氧化剂和还原剂分别处理，发现加入还原剂后，GPX7都是以单体形式存在；加入氧化剂，分子内与分子间均能形成二硫键，GPX7以氧化态和聚合态存在。这些结果表明GPX7蛋白存在氧化还原状态。硫氧还蛋白（Thioredoxin，Trx）在调控植物氧化还原的电子传递过程中起关键作用，其可能作为GPXs的底物参与维持植物的氧化还原稳态。因此，探究GPX7与Trx间的关系，它们是否存在氧化还原上相互调节，对阐明 GPX7的功能尤为重要。对GPX7的酶活性分析表明，反应体系中 NADPH在340 nm处吸光值逐渐降低，则GPX7与 Trx间存在氧化还原关系。氧化还原过程主要是通过二硫键的形成和断裂完成的。GPX7的氨基酸序列中，存在三个半胱氨酸。分别对第108位、第137位和第156位半胱氨酸进行点突变，然后原核表达各种突变蛋白，再用不同浓度的氧化剂和还原剂处理和检测，发现第108位和第137位突变的蛋白随着还原剂浓度的增高，还原态的 GPX7的量逐渐增多，而第156位半胱氨酸突变的蛋白不存在氧化态转变为还原态的现象。说明第156位半胱氨酸在 GPX7氧化态和还原态的转变过程中起主要作用。检测GPX7各种点突变蛋白与Trx间氧化还原的关系时，发现第108位和第156位点突变蛋白的反应体系中NADPH在340 nm处的吸光值几乎不变，第137位突变蛋白的反应体系中NADPH在340 nm处的吸光值逐渐降低。表明第108位和第156位半胱氨酸共同参与了GPX7与Trx间的氧化还原作用，而第137位半胱氨酸不起作用。