β淀粉样多肽（amyloid-βpeptide,Aβ）聚集是阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease,AD）最主要的病理特征之一。研究表明,Aβ单体聚集后可形成具有细胞毒性的寡聚体和纤维。此外,研究也证实了ONOO-参与AD的发生发展。因此,既能抑制Aβ聚集又能清除ONOO-的双功能抑制剂作为治疗AD的药物具有更大的潜力。某些金属配合物作为淀粉样蛋白聚集抑制剂显示出良好的效果,近年来受到越来越多研究者的青睐。大量研究证实了血红素（hemin）良好的抑制Aβ聚集能力,但是hemin可催化产生活性氧,限制了其作为AD抑制药物的应用。不同于hemin,血红素衍生物（如Fe TMPy P和Fe TBAP）,不仅无细胞毒性,而且是高效的ONOO-清除剂,因此被广泛用于炎症疾病的治疗。除此以外,一些锰卟啉类化合物,如Mn TMPy P和Mn TBAP,因其一方面是高效的ONOO-清除剂,另一方面具有比铁卟啉更好的生物安全性,近年来受到更多的关注。因此,本文选用了两种配位中心(Fe3+和Mn3+),两种配体（TMPy P和TBAP）组成的金属卟啉（Fe TMPy P,Mn TMPy P,Fe TBAP,Mn TBAP）,采用荧光探针、荧光显微镜、透射电镜、圆二色光谱、~1H NMR等技术,研究它们对Aβ聚集的抑制效果。取得了如下研究成果:（1）通过对金属卟啉类化合物抑制Aβ聚集效果的比较,发现这些卟啉对Aβ聚集都有一定的抑制力,但抑制能力有所差异。当金属中心相同时,阳离子配体（TMPy P）的金属卟啉抑制效果强于阴离子配体（TBAP）的金属卟啉;当配体相同时,Fe中心卟啉的抑制效果强于Mn中心卟啉。（2）通过对金属卟啉类化合物抑制Aβ聚集的分子机理研究,发现这些卟啉都有一定的抑制力,其原因在于卟啉为大环平面结构,可以通过π-π堆叠作用竞争性与芳香族氨基酸作用,从而阻断多肽自身以及多肽之间的相互作用,达到抑制聚集的目的。阳离子配体（TMPy P）的金属卟啉抑制效能强于阴离子配体（TBAP）的金属卟啉,其良好的抑制作用可能是该类卟啉与组氨酸（His）,苯丙氨酸（Phe）和酪氨酸（Tyr）之间存在比较强的结合作用,而这种比较强的结合作用与卟啉和Aβ之间的静电作用相关。以Fe为配位中心可增强这种结合力。