【摘 要】
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从嗜酸热古菌芝田硫化叶菌的细胞裂解液中,经过QSepharose离子交换层析、磷酸纤维素P11吸附层析以及HeparinAgarose吸附层析等步骤,分离纯化到了两种性质不同的拓扑异构酶.根
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从嗜酸热古菌芝田硫化叶菌的细胞裂解液中,经过QSepharose离子交换层析、磷酸纤维素P11吸附层析以及HeparinAgarose吸附层析等步骤,分离纯化到了两种性质不同的拓扑异构酶.根据SDS-PAGE电泳结果,这两个蛋白分子量分别为44kDa和100kDa左右.前者为不依赖ATP的Ⅰ型拓扑异构酶,后者为一种依赖于ATP的拓扑异构酶.这两种拓扑异构酶在没有ATP时,可以有效的松驰负超螺旋.两者的活性均依赖于Mg<2+>和一价离子(Na<2+>或K<2+>)的存在,但当NaCl浓度高于150mM时,两种酶的浓度几乎完全丧失.100kDa蛋白的最佳反应温度为75℃,在65-80℃的温度区间均有活性,其催化活性最适pH值为7.3.NaCl和KCl对该酶活性的影响不同.44kDa蛋白的等电点为5左右.44kDa的拓扑异构酶是从硫化叶菌属里分离到的第一个不依赖于ATP的拓扑异构酶.
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