【摘 要】
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以丝裂原激活蛋白激酶(MAPK)信号传导途径上游的重要分子--STE20蛋白激酶的催化 域氨基酸序列为探针,在美国国家生物技术信息中心(NCB1)网站(http://www.ncbi.nlm.mih.gov)的
【机 构】
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中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所
【出 处】
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中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院生物化学
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以丝裂原激活蛋白激酶(MAPK)信号传导途径上游的重要分子--STE20蛋白激酶的催化 域氨基酸序列为探针,在美国国家生物技术信息中心(NCB1)网站(http://www.ncbi.nlm.mih.gov)的人类表达序列标签(EST)数据库中进行tBLASTn检索,获得了一组可能具有STE20样 保守催化域结构并缺少5端翻译起始信号的EST.通过5端cDNA末端快速扩增(5RACE)得到 两个大小不一致的cDNA片段,同时逆转录聚合酶链式反应(RT-PCR)确证这两个全长cDNA的存在.进一步实验证明MST3b,而不是MST3,在体内和体外能被环一磷酸腺苷依赖的蛋白激酶(PKA)明显地磷酸化,而蛋白激酶C(PKC)则没有这种作用.H89(PKA的特异性抑制剂)可以完全地抑制这种磷酸化,若将MST3b氨基末端第18位的苏氨酸残基(一个可能的PKA磷酸化位点)突变为丙氨酸残基(T18A)则显著地抑制PKA介导的MST3b体内和体外磷酸化.而且,在HEK 293 细胞 中过量表达T18A还能部分地激活p42/44 MAPK(约2.5倍,P<0.05),这提示MST3b能被PKA所 调控.总之,作者的数据提供了有力的证据,表明MST3b/MST3不仅在分布上有差别, 而且能够被PKA差异调控.
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