TGase对大豆分离蛋白酶解物功能特性及营养特性的影响

来源 :哈尔滨商业大学 | 被引量 : 1次 | 上传用户:shenth_1980
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为改善现有大豆蛋白的功能性质,开发具有不同功能特性的大豆蛋白,课题以大豆分离蛋白(SPI)为原料,先利用木瓜蛋白酶将其酶解,再利用转谷氨酰胺酶(TGase)对其酶解物进行交联,分别以吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性为指标,确定各自最佳交联条件,并获得吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性优良的大豆蛋白。通过测定改性前后大豆蛋白的粒径、Zeta电位、疏水性指数和自由氨基含量,进一步探讨了理化性质与功能性质之间的相关关系。通过氨基酸组成分析、动物生长与代谢实验对改性前后的大豆蛋白进行了营养价值评价,结果显示,在改性过程中,大豆蛋白的营养价值并未受损。利用木瓜蛋白酶制备SPI酶解物,控制水解度为6%,然后采用TGase催化SPI酶解物的交联反应,研究加酶量、pH、交联温度和交联时间对其吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性的影响,最终确定:吸油性最佳时的交联条件是TGase添加量21.2 U/g、pH 7.1、交联温度53.0℃、交联时间1.2 h,此时吸油性为5.41 g/g,分别比SPI酶解物及SPI提高了35.93%、45.04%。保水性最佳时的交联条件是TGase添加量20.0 U/g、pH 7.0、交联温度35.0℃、交联时间1.0 h,此时保水性为17.28 g/g,分别比SPI酶解物及SPI提高了16.60%、19.01%。发泡性最佳时的交联条件是TGase添加量40.0 U/g、pH 6.0、交联温度35.0℃、交联时间2.0 h,此时发泡性为72.98%,分别比SPI酶解物及SPI提高了33.10%、103.29%。泡沫稳定性最佳时的交联条件是TGase添加量50.0U/g、pH 6.0、交联温度45.0℃、交联时间2.0 h,此时泡沫稳定性为96.74%,分别比SPI酶解物及SPI提高了10.48%、27.64%。对改性前后大豆蛋白的粒径、Zeta电位、疏水性指数和自由氨基含量进行测定,并与其吸油性、保水性、发泡性及泡沫稳定性进行相关性分析,结果表明:TGase的交联作用可以使蛋白质分子的粒径增大,电位绝对值增加,疏水性指数升高,自由氨基含量降低。吸油性与Zeta电位、疏水性之间具有显著正相关关系,与自由氨基之间具有显著负相关关系。保水性与粒径、疏水性之间具有显著负相关关系,与Zeta电位之间具有负相关关系。发泡性与粒径之间呈正相关,与Zeta电位、疏水性之间呈显著正相关,与自由氨基之间呈负相关。泡沫稳定性与粒径、疏水性之间呈显著正相关,与Zeta电位之间呈正相关,与自由氨基之间呈负相关。对改性前后大豆蛋白的氨基酸组成进行分析,并通过动物生长与代谢实验进行营养价值对比,结果表明:与SPI酶解物及SPI相比,SPI交联物的必需氨基酸与疏水性氨基酸的含量更高,氨基酸模式最接近于人体模式,氨基酸评分为61分。SPI交联物的PER值为2.12±0.54,AD为(80.77±0.92)%,TD为(86.96±0.95)%,BV为79.67±1.15,NPU为(69.28±0.91)%,各项指标均优于SPI酶解物及SPI,接近参考酪蛋白。
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