【摘 要】
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钙调神经磷酸酶(Calcineurin,CaN)是丝氨酸/苏氨酸磷蛋白磷酸酶家族中唯一受钙离子和钙调素调节的磷蛋白磷酸酶.CaN的催化亚基CaNA的Loop7结构处于底物进入活性中心的隧道口,
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钙调神经磷酸酶(Calcineurin,CaN)是丝氨酸/苏氨酸磷蛋白磷酸酶家族中唯一受钙离子和钙调素调节的磷蛋白磷酸酶.CaN的催化亚基CaNA的Loop7结构处于底物进入活性中心的隧道口,是催化结构域与自抑制区接触最紧密的地方.运用PCR的方法对CaNA的Loop7中V<,314>、Y<,315>、N<,316>和V<,314>Y<,315>氨基酸残基进行了剪切突变,成功地获得体表达载体(CaNA△V<,314>、CaNA△Y<,315>、CaNA△N<,316>、CaNA△V<,314>Y<,315>).这些载体在宿主细胞HMS174中得到了高效表达,通过钙调素亲合层析获得了高纯度的蛋白,分析了他们的磷酸酶活性和特性.以Mn<2+>作为激活剂,在有无CaNB和CaM存在的情况下,所有突变体的磷酸酶活性都比野生型CaNA的磷酸酶活性高得多.实验结果说明了CaNA的Loop7的这些氨基酸残基与CaN的调节结构域之间存在着相互作用,CaNB和CaM通过Loop7的微妙变化来调节CaN的磷酸酶活性.
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