可溶性淀粉样多肽和蛋白可自组装成高度有序纤维的性质吸引了人们极大的兴趣，因为它们的自组装与超过20种神经退行性疾病有密切联系，比如阿尔茨海默病。最近的报告表明，淀粉样蛋白聚集成纤维之后会拥有很强的机械性能，包括可与钢铁、丝绸比拟的高弹性、高硬度以及高阻力,这些极端的机械性能使淀粉样纤维可以作为新型纳米材料的候选者。因此，近些年来研究蛋白的纤维化聚集已经成为物理、化学、医学、生物学界最热门的话题之一。　　固液界面的研究一直是前沿科学的重要领域。1995年，Hu等人用扫描极化力显微镜（SPFM）在云母表面观察到了二维纳米水膜。随后，固液界面上的纳米水膜引起了越来越多研究人员的关注。其中，吸附于云母表面形成的纳米水膜比液体水拥有更有条理和强度更大的氢键网络。　　目前已有大量的实验和理论工作陆续发表，但关于淀粉样纤维的机械性能的解释仍然存在很多争议。特别是在固液界面的纳米水膜中生成的淀粉样纤维还有许多特性需要更深入的研究。　　在本文中我们主要做了以下几个方面的工作：（1）利用原子力显微镜（AFM）的峰值力定量机械模式PF-QNM（peak force quantitative nanomechanics）对形成于溶液中的淀粉样纤维的结构和机械性能进行了研究。结果表明在溶液中生成的淀粉样纤维会产生结构不同的卷曲纤维和直纤维。实验测得直纤维和卷曲纤维的平均高度分别为1.9±0.3和2.7±0.4nm，杨氏模量分别为2.7±0.3 GPa和2.1±0.3 GPa。（2）将淀粉样蛋白培养在吸附于云母表面的水膜中，结果在云母表面生成两层纤维，靠近云母的底层纤维短且直并且有序排列成紧密的网状结构；上层纤维长且卷曲并互相缠绕在一起。为方便起见，我们把底层纤维和顶层纤维分别命名为 Type I和 Type II。利用原子力显微镜的PF-QNM模式对生长于固液界面的水膜中的淀粉样纤维进行表征，结果表明Type I和Type II纤维的高度分别为1.1±0.3 nm以及2.9±0.8 nm。Type I和Type II纤维的杨氏模量分别为3.9±0.9 GPa和2.5±0.6 GPa。我们对结果进行了更加深入的分析，得出两种类型的纤维的机械性能的不同与纤维的结构以及水分子绑定多肽分子的过程有关。我们的结果揭示了受限空间和表面对纤维的形貌和纳米机械性能都有重要影响。（3）对β-乳球蛋白进行了初步的研究。通过一系列的实验，我们得出β-乳球蛋白溶液在酸性环境（pH2）、较高温度（80度）、质量浓度不小于2％时会长出β-乳球蛋白纤维。通过对纤维的数据收集和分析得出，β-乳球蛋白纤维的高度集中在1.6-3nm之间，并且在偶然情况下观察到β-乳球蛋白纤维存在“分裂现象”。