(β-α)8蛋白质是一种在自然界中普遍存在的折叠类型,首先在磷酸丙糖异构酶中被观察到,并且是最通常出现的酶的折叠类型。几乎所有的（β-α）8蛋白质都是酶,经常涉及细胞中的分子或能量代谢过程。尽管具有类似的结构,它们的氨基酸序列可以差别很大,能够催化各种反应。因此,研究（β-α）8蛋白质折叠的催化功能、氨基酸序列和空间结构的联系,以及此类蛋白质的进化关系,有助于揭示蛋白质空间结构和催化功能对序列的要求,并指导蛋白质设计。为了揭示（β-α）8蛋白质的进化过程,系统的研究此类蛋白质的折叠结构和序列组成规律,本文提出了一种新的结构和序列的分析方法。基于改方法,对108个序列和结构均不冗余的（β-α）8蛋白质序列进行了系统的分析。首先,根据（β-α）8蛋白质的独特结构特征,将每个（β-α）8蛋白质拆分为8个（βαβ）片段。另外,基于β桶结构特点,提出了一种新的结构比对算法——“β-first结构比对法”。综合同源蛋白质序列profile,进一步分析片段之间的相似性。在此基础上,基于图论的方法对蛋白质片段进行层次化聚类。最终得到结构和序列均保守的67个βα模块（覆盖228个βα片段）和54个αβ模块（覆盖196个αβ片段）,基础模块可以分布于（β-α）8蛋白质从β折叠1到β折叠8的各个位置。同时分析了基础模块内片段的特殊功能特征,在121个基础模块中,50%的基础模块除了结构和序列相似性,还具有保守的共同功能位点,如催化功能、结合金属离子、结合配体。证明模块内的片段之间具有进化关系。然后,通过分析基础模块之间的连接、组合规律,表明基础模块在（β-α）8蛋白质中存在重组现象,因此得到由两个及两个以上的基础模块组成的重组模块。其中24个重组模块具有保守的共同功能位点,出现在40个不同的（β-α）8蛋白质中,覆盖了数据集中37%的蛋白质。这些模块在蛋白质中可以处于从β1到β8的各个位置,最长由7个基础模块构成,最多有7个不同的蛋白质共同拥有一个重组模块。本文的研究结果表明,尽管（β-α）8折叠的蛋白质具有相似的重复性结构、功能范围广、序列多样化高,很有可能由一些稳定的βα或αβ结构的片段模块通过复制、重组进化而来。在这些基础模块上,除却特殊的序列模体,有约一半仍保留了最初的功能特征,如催化功能的位点,结合金属离子的位点等。基础模块之间可以重组形成更长的片段,并保留保守的功能位点。重组模块可以看作基础模块进化为（βα）8折叠的蛋白质的中间产物,一定程度上证明（βα）8折叠的蛋白质由最小的βα或αβ结构的片段模块进化来的猜想。本文得到的（β-α）8折叠的蛋白质基础单元的结构序列规律,可以用于指导基于模版的（β-α）8折叠蛋白质设计。另外,从方法学的角度,本文中将重复结构单元构成的折叠拆分为最基础单元,通过结构和序列两方面结合的比对,来分析折叠的进化及结构序列规律的研究方法,对于研究其他包含重复结构单元的折叠的远源蛋白质的进化关系及结构序列规律同样具有普遍适用性。